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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e6z
タイトル1.0 A Structure of CusF-W44A-Cu(II) residues 10-88 from Escherichia coli
要素Cation efflux system protein cusF
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / copper-binding / beta-barrel / OB-fold / metalloprotein / metal resistance / copper chaperone / Metal-binding / Periplasm
機能・相同性
機能・相同性情報


metallochaperone activity / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper chaperone activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to zinc ion / response to copper ion / transition metal ion binding ...metallochaperone activity / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper chaperone activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to zinc ion / response to copper ion / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / response to toxic substance / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper binding periplasmic protein CusF / Copper binding periplasmic protein CusF / Copper binding periplasmic protein CusF / Copper binding periplasmic protein CusF superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / COPPER (II) ION / Cation efflux system protein CusF
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Loftin, I.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2009
タイトル: Tryptophan Cu(I)-pi interaction fine-tunes the metal binding properties of the bacterial metallochaperone CusF
著者: Loftin, I.R. / Blackburn, N.J. / McEvoy, M.M.
履歴
登録2008年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Cation efflux system protein cusF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8993
ポリマ－8,7761
非ポリマー1232
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.272, 31.615, 84.685
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cation efflux system protein cusF


分子量: 8776.138 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 32-110 / 変異: W44A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: W3110 / 遺伝子: cusF, cusX, ylcC / プラスミド: pPR-IBA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl31/DE3 / 参照: UniProt: P77214
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 27.5% PEG 4000, 0.2 M sodium acetate, 2 mM CuCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→25.33 Å / Num. all: 35801 / Num. obs: 35801 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 6.9535801 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル解像度: 1→1.03 Å / 冗長度: 6.44 % / Rmerge(I) obs: 0.0353 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
Blu-Iceデータ収集
CrystalClearデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2qcp

2qcp


解像度: 1→25.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.125 / SU ML: 0.027 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.033 / ESU R Free: 0.033 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21393 1886 5 %RANDOM
Rwork0.19438 ---
obs0.19536 35801 96.07 %-
all-35801 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→25.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数694 0 5 97 796
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.022704
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02482
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3151.977958
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02231218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.533599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.1827.40727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.70815147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.879151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1480.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02779
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02110
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2740.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.2494
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1650.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0990.2356
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.250
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0510.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3310.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3140.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2660.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3332571
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3322172
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6783733
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3482287
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7563216
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.85731377
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.43398
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.54931170
LS精密化 シェル解像度: 1→1.024 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 139 -
Rwork0.333 2444 -
obs--90 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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