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万見
- PDB-3e4c: Procaspase-1 zymogen domain crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e4c
タイトルProcaspase-1 zymogen domain crystal structure
要素Caspase-1
キーワードHYDROLASE / ZYMOGEN / CASPASE-1 / INFLAMMASOME / ICE / CASPASE / IL-1B / PROCASPASE-1 / PROCASPASE / INNATE IMMUNITY / Apoptosis / Protease / Thiol protease
機能・相同性
機能・相同性情報


aldose 1-epimerase activity / galactose catabolic process via UDP-galactose / glucose metabolic process / carbohydrate binding / DNA damage response
類似検索 - 分子機能
Aldose 1-/Glucose-6-phosphate 1-epimerase / Aldose 1-epimerase / Rossmann fold - #1460 / Glycoside hydrolase-type carbohydrate-binding / Caspase domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein YphB
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Elliott, J.M. / Rouge, L. / Wiesmann, C. / Scheer, J.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of procaspase-1 zymogen domain reveals insight into inflammatory caspase autoactivation
著者: Elliott, J.M. / Rouge, L. / Wiesmann, C. / Scheer, J.M.
履歴
登録2008年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22020年9月9日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct ...pdbx_struct_conn_angle / struct / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct.title / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-1
B: Caspase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,6193
ポリマ－67,5952
非ポリマー241
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.100, 58.004, 60.120
Angle α, β, γ (deg.)105.95, 119.60, 92.77
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Caspase-1 / CASP-1 / Interleukin-1 beta convertase / IL-1BC / Interleukin-1 beta-converting enzyme / IL-1 beta- ...CASP-1 / Interleukin-1 beta convertase / IL-1BC / Interleukin-1 beta-converting enzyme / IL-1 beta-converting enzyme / ICE / p45 / Caspase-1 subunit p20 / Caspase-1 subunit p10


分子量: 33797.402 Da / 分子数: 2 / 断片: procaspase-1 zymogen domain (UNP residues 104-404) / 変異: C285A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: HUMAN RNA ISOLATE / 遺伝子: CASP1, IL1BC, IL1BCE / プラスミド: pST239 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P29466, EC: 3.4.22.36
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M MgCl2 20% PEG 3350, pH 7.5, EVAPORATION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9779 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Asymmetric curved crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→20 Å / Num. all: 38407 / Num. obs: 37223 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.414 / % possible all: 87.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1RWX

1rwx


解像度: 2.05→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 14.988 / SU ML: 0.176 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.197 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.Residues 287:298 have poor electron density. The electron density for residues 291:298 can be explained by these residues stemming from ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.Residues 287:298 have poor electron density. The electron density for residues 291:298 can be explained by these residues stemming from either Chain A or from Chain B. To indicate this ambiguity, residues 287:298 of Chain A and Chain B have been modeled with an occupancy of 0.5.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 1861 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
all0.204 38566 --
obs0.204 35359 96.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.783 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å22.51 Å20.5 Å2
2--3.46 Å23.81 Å2
3----0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4286 0 1 136 4423
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224374
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023938
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.9555898
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80339212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8235536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.08724.059202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.20715798
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6911530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2652
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024806
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02874
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.23901
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.22054
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22467
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2174
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0010.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0710.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2780.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2110.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.022.53487
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7142.51086
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.88354376
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.672.51918
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.08451522
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.054→2.096 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 81 -
Rwork0.269 1729 -
obs--79.35 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.9642 Å / Origin y: -8.793 Å / Origin z: -3.9975 Å
111213212223313233
T-0.1236 Å2-0.0048 Å2-0.0028 Å2--0.1502 Å2-0.0446 Å2---0.141 Å2
L2.1032 °2-0.2852 °2-0.1254 °2-1.7298 °2-0.9267 °2--2.1011 °2
S0.12 Å °-0.0326 Å °0.1129 Å °0.0355 Å °-0.0922 Å °0.0203 Å °0.104 Å °0.186 Å °-0.0279 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B405 - 472
2X-RAY DIFFRACTION1A405 - 473
3X-RAY DIFFRACTION1B1
4X-RAY DIFFRACTION1B128 - 404
5X-RAY DIFFRACTION1A126 - 404

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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