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万見
- PDB-3e3u: Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis peptide deformyla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e3u
タイトルCrystal structure of Mycobacterium tuberculosis peptide deformylase in complex with inhibitor
要素Peptide deformylase
キーワードHYDROLASE / metallo-enzyme / Iron / Metal-binding / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deacylation / co-translational protein modification / N-terminal protein amino acid modification / peptidyl-methionine modification / peptide deformylase / peptide deformylase activity / translation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptide Deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Chem-NVC / Peptide deformylase / Peptide deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Meng, W. / Xu, M. / Pan, S. / Koehn, J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2008
タイトル: Peptide deformylase inhibitors of Mycobacterium tuberculosis: synthesis, structural investigations, and biological results.
著者: Pichota, A. / Duraiswamy, J. / Yin, Z. / Keller, T.H. / Alam, J. / Liung, S. / Lee, G. / Ding, M. / Wang, G. / Chan, W.L. / Schreiber, M. / Ma, I. / Beer, D. / Ngew, X. / Mukherjee, K. / ...著者: Pichota, A. / Duraiswamy, J. / Yin, Z. / Keller, T.H. / Alam, J. / Liung, S. / Lee, G. / Ding, M. / Wang, G. / Chan, W.L. / Schreiber, M. / Ma, I. / Beer, D. / Ngew, X. / Mukherjee, K. / Nanjundappa, M. / Teo, J.W. / Thayalan, P. / Yap, A. / Dick, T. / Meng, W. / Xu, M. / Koehn, J. / Pan, S.H. / Clark, K. / Xie, X. / Shoen, C. / Cynamon, M.
履歴
登録2008年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0975
ポリマ－20,9601
非ポリマー1,1374
水4,666259
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.870, 54.765, 40.215
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.39, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Peptide deformylase / PDF / Polypeptide deformylase


分子量: 20959.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: def / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P96275, UniProt: P9WIJ3*PLUS, peptide deformylase
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-NVC / N-[(2R)-2-{[(2S)-2-(1,3-benzoxazol-2-yl)pyrrolidin-1-yl]carbonyl}hexyl]-N-hydroxyformamide


分子量: 359.420 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H25N3O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細BIOLOGICALLY RELAVENT BINDING MODE FOR INHIBITOR 16A IS THE BINDING OF RESIDUE NVC A201.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.0 M Ammonium sulfate, Tris-HCl pH 7.5, 5mM Compound 16a, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年3月23日 / 詳細: Multi-layer mirrors
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→50.32 Å / Num. all: 32726 / Num. obs: 32726 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 30.6
反射 シェル解像度: 1.56→1.62 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3027 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.56→50.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 1.418 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.08 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 1567 5 %RANDOM
Rwork0.171 ---
all0.173 31159 --
obs0.173 31159 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61 Å2 / Biso mean: 18.589 Å2 / Biso min: 9.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.47 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0.95 Å20 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→50.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1461 0 79 259 1799
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.795
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_deg0.01
LS精密化 シェル解像度: 1.56→1.598 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.427 105 -
Rwork0.368 2042 -
all-2147 -
obs-2042 94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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