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- PDB-3e2r: Crystal Structure PutA86-630 Mutant Y540S Complexed with L-tetrah... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e2r
タイトルCrystal Structure PutA86-630 Mutant Y540S Complexed with L-tetrahydro-2-furoic acid
要素Proline dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Proline utilization A / PutA / flavoenzyme / DNA-binding / FAD / Flavoprotein / Multifunctional enzyme / NAD / Proline metabolism / Repressor / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / proline biosynthetic process / DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cytoplasmic side of plasma membrane / flavin adenine dinucleotide binding ...proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / proline biosynthetic process / DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cytoplasmic side of plasma membrane / flavin adenine dinucleotide binding / response to oxidative stress / sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PutA, RHH domain / TIM Barrel - #220 / Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase ...: / PutA, RHH domain / TIM Barrel - #220 / Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase / : / Arc-type ribbon-helix-helix / Ribbon-helix-helix / FAD-linked oxidoreductase-like / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / TETRAHYDROFURAN-2-CARBOXYLIC ACID / Bifunctional protein PutA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Tanner, J.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: A conserved active site tyrosine residue of proline dehydrogenase helps enforce the preference for proline over hydroxyproline as the substrate.
著者: Ostrander, E.L. / Larson, J.D. / Schuermann, J.P. / Tanner, J.J.
履歴
登録2008年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9456
ポリマ－61,3751
非ポリマー1,5705
水4,792266
1
A: Proline dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Proline dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,89112
ポリマ－122,7502
非ポリマー3,14110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area8000 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area39480 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.648, 140.102, 146.665
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2697-

HOH

21A-2732-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Proline dehydrogenase / Proline oxidase


分子量: 61375.016 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 86-630 / 変異: Y540S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: putA, poaA / プラスミド: pET23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09546, EC: 1.5.99.8

-
非ポリマー , 5種, 271分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-TFB / TETRAHYDROFURAN-2-CARBOXYLIC ACID / (S)-テトラヒドロフラン-2-カルボン酸


分子量: 116.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 100 mM citrate buffer pH 5.8-6.0, 15-18% PEG 3350, vapor diffusion, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION
PH範囲: 5.8-6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97922 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月30日
放射モノクロメーター: beamline optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→99 Å / Num. obs: 63740 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 0.726
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.85-1.925.60.48160560.52795.7
1.92-1.995.90.35663170.54899.8
1.99-2.086.20.24563460.585100
2.08-2.196.20.17863740.619100
2.19-2.336.20.12963390.655100
2.33-2.516.20.09563720.642100
2.51-2.766.20.06863900.661100
2.76-3.166.20.05464310.86100
3.16-3.996.10.04564561.41100
3.99-995.90.02466590.71199.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 1.85→46.159 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.861 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 3213 5.04 %
Rwork0.198 --
obs0.199 63730 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.59 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 192.43 Å2 / Biso mean: 33.527 Å2 / Biso min: 12.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→46.159 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3551 0 106 266 3923
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063740
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9625077
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058559
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01654
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.271401
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.9160.2833100.2315705601595
1.916-1.9930.2523430.20859786321100
1.993-2.0840.2133340.1960106344100
2.084-2.1940.2393130.18860516364100
2.194-2.3310.2173160.18460366352100
2.331-2.5110.2053340.18160466380100
2.511-2.7640.2192990.19360976396100
2.764-3.1640.2353320.21161016433100
3.164-3.9860.2233140.261446458100
3.986-46.1730.223180.19363496667100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6079-0.0017-0.52180.26930.34951.37130.06070.0176-0-0.07230.0877-0.0121-0.15690.1402-0.12730.1271-0.01390.00880.2657-0.03550.02446.916444.905252.9196
2-0.05010.05-0.14040.2691-0.0605-0.79950.320.12130.0404-0.44230.07260.12330.4964-0.098-0.29530.5351-0.0143-0.23180.33120.06610.0727-15.502379.141830.8904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain a and (resid 88-138 or resid 240-610)
2X-RAY DIFFRACTION2chain a and resid 139-184

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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