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万見
- PDB-3e2b: Crystal structure of Dynein Light chain LC8 in complex with a pep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e2b
タイトルCrystal structure of Dynein Light chain LC8 in complex with a peptide derived from Swallow
要素
  • Dynein light chain 1, cytoplasmic
  • Protein swallow 16-residue peptide
キーワードTRANSPORT PROTEIN / protein-peptide complex / Cytoplasm / Dynein / Microtubule / Motor protein
機能・相同性
機能・相同性情報


pole plasm mRNA localization / bicoid mRNA localization / spermatid nucleus elongation / regulation of pole plasm oskar mRNA localization / positive regulation of neuron remodeling / chaeta morphogenesis / Macroautophagy / Aggrephagy / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand ...pole plasm mRNA localization / bicoid mRNA localization / spermatid nucleus elongation / regulation of pole plasm oskar mRNA localization / positive regulation of neuron remodeling / chaeta morphogenesis / Macroautophagy / Aggrephagy / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / chaeta development / sperm individualization / imaginal disc-derived wing morphogenesis / microtubule anchoring at centrosome / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / RNA polymerase II transcription repressor complex / anterior/posterior axis specification, embryo / Neutrophil degranulation / dynein complex / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / oogenesis / dynein complex binding / establishment of mitotic spindle orientation / actin filament bundle assembly / centriole / actin filament organization / disordered domain specific binding / transcription corepressor activity / spermatogenesis / microtubule / cell division / mRNA binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Protein swallow / Dynein light chain 1, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Benison, G. / Barbar, E. / Karplus, P.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The interplay of ligand binding and quaternary structure in the diverse interactions of dynein light chain LC8.
著者: Benison, G. / Karplus, P.A. / Barbar, E.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure and dynamics of LC8 complexes with KXTQT-motif peptides: swallow and dynein intermediate chain compete for a common site.
著者: Benison, G. / Karplus, P.A. / Barbar, E.
履歴
登録2008年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2008年8月12日ID: 2P1K
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Protein swallow 16-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2323
ポリマ－12,1732
非ポリマー591
水1,09961
1
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Protein swallow 16-residue peptide
ヘテロ分子

A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Protein swallow 16-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4646
ポリマ－24,3464
非ポリマー1182
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
Buried area4780 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area8600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.158, 44.158, 203.718
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / Cut up protein


分子量: 10388.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: ctp, Cdlc1, ddlc1, CG6998 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q24117
#2: タンパク質・ペプチド Protein swallow 16-residue peptide


分子量: 1783.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide can be naturally found in Drosophila melanogaster (Fruit fly).
参照: UniProt: P40688
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2M sodium potassium tartrate, 0.1M sodium citrate, 2.0M ammonium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.979 Å
検出器検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2008年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40.7 Å / Num. all: 10184 / Num. obs: 10184 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 28.4 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 14.3 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 1436 / Rsym value: 0.63 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2p1k

2p1k
PDB 未公開エントリ


解像度: 2→35.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 11.277 / SU ML: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26599 869 10 %RANDOM
Rwork0.21591 ---
obs0.22084 7844 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.422 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20.04 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数804 0 4 61 869
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.022826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.881.9341116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1815102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.9082542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.43315151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.856153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02630
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.3365
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.5558
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.572
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.343
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2422508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0563797
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5392360
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.573315
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 53 -
Rwork0.263 552 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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