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万見
- PDB-3e04: Crystal structure of human fumarate hydratase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 30000
タイトルCrystal structure of human fumarate hydratase
要素Fumarate hydratase
キーワードLYASE / fumarase / TCA cycle / Structural Genomics Consortium / Alternative initiation / Anti-oncogene / Cell cycle / Disease mutation / Mitochondrion / Transit peptide / Tricarboxylic acid cycle / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


: / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / arginine metabolic process / malate metabolic process / urea cycle / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / tricarboxylic acid cycle ...: / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / arginine metabolic process / malate metabolic process / urea cycle / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / tricarboxylic acid cycle / Mitochondrial protein degradation / homeostasis of number of cells within a tissue / site of double-strand break / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromosome / histone binding / mitochondrial matrix / DNA repair / DNA damage response / mitochondrion / extracellular exosome / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fumarate hydratase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Kavanagh, K.L. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of human fumarate hydratase
著者: Kavanagh, K.L. / Picaud, S. / Pilka, E.S. / Yue, W.W. / Roos, A.K. / Filippakopoulos, P. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Wikstrom, M. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Oppermann, U. / ...著者: Kavanagh, K.L. / Picaud, S. / Pilka, E.S. / Yue, W.W. / Roos, A.K. / Filippakopoulos, P. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Wikstrom, M. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2008年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年12月5日Group: Database references
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fumarate hydratase
B: Fumarate hydratase
C: Fumarate hydratase
D: Fumarate hydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)212,0287
ポリマ－211,8424
非ポリマー1863
水11,800655
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28710 Å2
ΔGint-174 kcal/mol
Surface area51690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.483, 188.483, 114.632
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-582-

HOH

21B-588-

HOH

31B-633-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Fumarate hydratase / Fumarase


分子量: 52960.508 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 44-510 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FH / プラスミド: pNIC28-bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07954, fumarate hydratase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 655 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 10% ethanediol, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M bis-tris propane, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月21日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 168629 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 23857 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345データ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1YFM

1yfm


解像度: 1.95→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 6.924 / SU ML: 0.103 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24408 1995 1.2 %RANDOM
Rwork0.19673 ---
all0.19728 ---
obs0.19728 166623 99.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.909 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å2-0.26 Å20 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3---0.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13145 0 12 655 13812
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02213400
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4191.9618186
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.029321478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.71551780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.24825.26519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.361152194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6591550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.22131
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215101
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022440
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.23157
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1840.29246
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1680.26597
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.26324
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2658
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1710.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2280.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1750.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7221.59095
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1971.53632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.052214155
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82634772
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6024.54028
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 128 -
Rwork0.257 11614 -
obs--94.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.76190.0798-0.06840.5944-0.02650.48970.0194-0.14660.1250.11020.05960.0911-0.1194-0.0173-0.0789-0.00430.01670.0652-0.074-0.0163-0.093891.214-2.497960.6814
20.5008-0.09330.00280.5231-0.08160.52580.02640.07790.0982-0.03840.03280.0065-0.10920.0253-0.0592-0.0106-0.01790.0474-0.08730.0119-0.087596.2418-1.435934.8859
30.7671-0.2092-0.09060.5159-0.02920.4026-0.00220.096-0.1968-0.05930.05680.0820.0747-0.008-0.0546-0.034-0.01570.0011-0.0824-0.0221-0.03691.9325-30.327735.3927
40.96380.1007-0.10130.5437-0.06470.3253-0.0298-0.1375-0.19870.08140.0642-0.01960.0390.0517-0.0344-0.03490.01880.0248-0.07350.027-0.0674100.5605-27.608958.437
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA49 - 50929 - 489
2X-RAY DIFFRACTION2BB49 - 51029 - 490
3X-RAY DIFFRACTION3CC49 - 51029 - 490
4X-RAY DIFFRACTION4DD49 - 51029 - 490

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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