[日本語] English
万見
- PDB-3dyc: Structure of E322Y Alkaline Phosphatase in Complex with Inorganic... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dyc
タイトルStructure of E322Y Alkaline Phosphatase in Complex with Inorganic Phosphate
要素Alkaline phosphatase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta/alpha / Magnesium / Metal-binding / Periplasm / Phosphoprotein / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Alkaline phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.303 Å
データ登録者Zalatan, J.G. / Fenn, T.D. / Herschlag, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Comparative Enzymology in the Alkaline Phosphatase Superfamily to Determine the Catalytic Role of an Active-Site Metal Ion.
著者: Zalatan, J.G. / Fenn, T.D. / Herschlag, D.
履歴
登録2008年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alkaline phosphatase
B: Alkaline phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,83910
ポリマ－94,2572
非ポリマー5828
水7,927440
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8760 Å2
ΔGint-251 kcal/mol
Surface area26890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.609, 161.609, 139.266
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

-
要素

#1: タンパク質 Alkaline phosphatase / APase


分子量: 47128.457 Da / 分子数: 2 / 断片: alkaline phosphatase / 変異: E322Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 MG1655 / 遺伝子: phoA / プラスミド: pMAL_p2X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SM547 (DE3) / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 440 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M ammonium fluoride, 20% PEG 3350, and 0.5 mM zinc chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.2825 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月8日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2825 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 86186 / Num. obs: 86186 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 29.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.174

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
BOS(data collection software)データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.303→49.452 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.88 / FOM work R set: 0.793 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.13 / 位相誤差: 27.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 4331 5.1 %
Rwork0.181 80638 -
obs0.184 84969 94.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.277 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 121.59 Å2 / Biso mean: 40.852 Å2 / Biso min: 16.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.688 Å2-0 Å2-0 Å2
2--6.688 Å20 Å2
3----13.375 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.303→49.452 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6568 0 16 440 7024
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d19080
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071036
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041208
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9032398
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.303-2.3290.347790.2921675175458
2.329-2.3570.3681060.2811884199067
2.357-2.3850.2951000.2652128222874
2.385-2.4150.381330.2772355248883
2.415-2.4470.3261270.2572596272390
2.447-2.4810.3221210.2532779290096
2.481-2.5160.3371690.2492786295599
2.516-2.5540.3121390.2362838297799
2.554-2.5940.3211640.21328342998100
2.594-2.6360.2861360.2142824296099
2.636-2.6820.2781720.2052796296899
2.682-2.730.2991660.2162818298499
2.73-2.7830.321490.21928162965100
2.783-2.840.2991570.2172824298199
2.84-2.9010.2931480.22809295799
2.901-2.9690.3121470.2032804295198
2.969-3.0430.3291740.1972784295898
3.043-3.1250.2681670.1962772293998
3.125-3.2170.2241650.1762786295198
3.217-3.3210.2311240.1722809293398
3.321-3.440.1921360.1562772290897
3.44-3.5780.2011600.152738289897
3.578-3.740.2341400.1522788292897
3.74-3.9380.2081610.1432766292798
3.938-4.1840.2091390.1442783292297
4.184-4.5070.1681630.1282759292297
4.507-4.960.1821380.1192799293797
4.96-5.6770.1781770.1342793297099
5.677-7.1490.2081440.15928432987100
7.149-49.4630.171300.162880301099
精密化 TLS

S33: 0 Å ° / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3950.3613-0.0460.62460.14690.31620.1367-0.10990.01570.0644-0.14790.00870.0915-0.06610.2125-0.051-0.01170.1892-0.00130.180754.2322-31.2482-10.2225
20.30280.0364-0.01760.54170.13610.39330.1139-0.05040.0363-0.1497-0.09320.0216-0.10030.00360.25880.02530.04840.138-0.02070.197862.6917-0.2302-24.2904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る