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- PDB-3drk: Crystal structure of Lactococcal OppA co-crystallized with Neurop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3drk
タイトルCrystal structure of Lactococcal OppA co-crystallized with Neuropeptide S in an open conformation
要素
  • Neuropeptide S
  • Oligopeptide-binding protein oppA
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / oligo-peptide binding / voluminous binding cavity / venus fly-trap
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide transmembrane transporter activity / peptide transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Oligopeptide-binding protein oppA
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Berntsson, R.P.-A. / Doeven, M.K. / Duurkens, R.H. / Sengupta, D. / Marrink, S.-J. / Thunnissen, A.-M. / Poolman, B. / Slotboom, D.-J.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: The structural basis for peptide selection by the transport receptor OppA
著者: Berntsson, R.P.-A. / Doeven, M.K. / Fusetti, F. / Duurkens, R.H. / Sengupta, D. / Marrink, S.-J. / Thunnissen, A.-M. / Poolman, B. / Slotboom, D.-J.
履歴
登録2008年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oligopeptide-binding protein oppA
B: Neuropeptide S


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6392
ポリマ－65,6392
非ポリマー00
水8,953497
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area770 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area23980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.622, 123.126, 59.281
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.310, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Oligopeptide-binding protein oppA


分子量: 65144.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Construct lacking N-terminal signal sequence and cysteine used for lipid modification
由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 株: subsp. cremoris MG1363 / 遺伝子: oppA, llmg_0701 / プラスミド: pAMP21 / 発現宿主: Lactococcus lactis (乳酸菌) / 株 (発現宿主): MG1363 / 参照: UniProt: A2RJ53
#2: タンパク質・ペプチド Neuropeptide S


分子量: 494.499 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesis
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 497 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.85 % / Mosaicity: 0.49 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M NaCl, 0.1M Na-Hepes, 20% PEG 6000, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC Q210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→42.18 Å / Num. obs: 54564 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 11.01
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.7-1.810.405216013750576.5
1.81-1.930.3043.219609838091.8
1.93-2.090.1625.917715763689.2
2.09-2.280.1078.717657752395.7
2.28-2.550.07611.615333657192.8
2.55-2.940.05216.213142568490.2
2.94-3.60.03422.112102514496.2
3.6-5.070.03126.99290393295.3
5.070.02927.95032218993.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å32.77 Å
Translation2.5 Å32.77 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DRF

3drf


解像度: 1.8→32.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 7.728 / SU ML: 0.125 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2481 2518 5.1 %RANDOM
Rwork0.19425 ---
obs0.19693 47251 97.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.233 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20.13 Å2
2---0.84 Å20 Å2
3---0.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→32.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4387 0 0 497 4884
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224513
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023031
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2381.9516116
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85237447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4885568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.89425.729199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.94815769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.748159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215066
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02869
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.581.52817
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1441.51151
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03124532
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.66531696
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5854.51584
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 170 -
Rwork0.255 3420 -
obs--95.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5232-0.18880.15090.5072-0.17660.60560.04450.1158-0.10780.0401-0.02610.0478-0.0379-0.0072-0.0183-0.01930.00920.00280.0055-0.02320.00672.85813.9337-4.8253
20.8155-0.0010.06560.5345-0.00030.6173-0.0285-0.13310.09760.08250.05270.0040.0215-0.0287-0.02420.01390.0049-0.00060.0096-0.0041-0.0013-0.276332.363519.7053
30.3303-0.22290.00320.84180.06080.0058-0.00220.03130.0309-0.0140.0328-0.00210.0278-0.0128-0.03050.0232-0.0010.00220.01080.01450.01218.370921.67174.8486
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA14 - 29914 - 299
2X-RAY DIFFRACTION2AA300 - 470300 - 470
3X-RAY DIFFRACTION3AA471 - 572471 - 572

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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