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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dm9
タイトルStructures and Conformations in Solution of the Signal Recognition Particle Receptor from the archaeon Pyrococcus furiosus
要素Signal recognition particle receptor
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Signal Recognition Particle Receptor / FtsY / SRP-GTPase / Protein Targeting
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle binding / signal-recognition-particle GTPase / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SRP54, nucleotide-binding domain / Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain ...SRP54, nucleotide-binding domain / Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Signal recognition particle receptor FtsY
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Egea, P.F. / Tsuruta, H. / Napetschnig, J. / Walter, P. / Stroud, R.M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2008
タイトル: Structures of the Signal Recognition Particle Receptor from the Archaeon Pyrococcus furiosus: Implications for the Targeting Step at the Membrane.
著者: Egea, P.F. / Tsuruta, H. / de Leon, G.P. / Napetschnig, J. / Walter, P. / Stroud, R.M.
履歴
登録2008年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Signal recognition particle receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1726
ポリマ－36,6741
非ポリマー4985
水2,468137
1
B: Signal recognition particle receptor
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,03536
ポリマ－220,0466
非ポリマー2,98830
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+11
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+11
crystal symmetry operation12_556x,x-y,-z+11
Buried area17580 Å2
ΔGint-289 kcal/mol
Surface area69300 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)144.600, 144.600, 70.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle receptor / Dpa


分子量: 36674.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: DSM3638 / 遺伝子: PF1766 / プラスミド: pET-28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) rosetta2 / 参照: UniProt: Q8U051
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.1-1.5M Ammonium Phosphate, 100 mM Na Acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 21908 / Num. obs: 21908 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 1738 / Rsym value: 0.63 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
ELVES精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→35.9 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.17 / 位相誤差: 25.64 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 2000 9.18 %9.18% OF RANDOMLY SELECTED REFLECTIONS
Rwork0.203 ---
obs0.206 21777 98.1 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.9 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.0822 Å20 Å20 Å2
2---9.0822 Å20 Å2
3---18.1644 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→35.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2344 0 20 145 2509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072397
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0623235
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.378878
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08378
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004411
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.2-2.26710.29651360.23091354135496
2.2671-2.32840.27091390.2246136597
2.3284-2.39690.30341370.2266136498
3.695-4.2290.1811450.1607143298
4.229-5.32530.19481470.1665145698
5.3253-35.91170.22711520.2366150595

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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