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万見
- PDB-3dl8: Structure of the complex of aquifex aeolicus SecYEG and bacillus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dl8
タイトルStructure of the complex of aquifex aeolicus SecYEG and bacillus subtilis SecA
要素
  • Preprotein translocase subunit secY
  • Protein translocase subunit secA
  • Protein-export membrane protein secG
  • SecE
キーワードPROTEIN TRANSPORT / RecA-type ATPase membrane protein translocation Protein-protein complex / ATP-binding / Cell membrane / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Translocation / Transport / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-exporting ATPase activity / cell envelope Sec protein transport complex / protein-secreting ATPase / intracellular protein transmembrane transport / protein transport by the Sec complex / protein-transporting ATPase activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / signal sequence binding / protein import / protein secretion ...protein-exporting ATPase activity / cell envelope Sec protein transport complex / protein-secreting ATPase / intracellular protein transmembrane transport / protein transport by the Sec complex / protein-transporting ATPase activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / signal sequence binding / protein import / protein secretion / protein transmembrane transporter activity / protein targeting / membrane raft / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Preprotein translocase SecG subunit / Preprotein translocase SecG subunit / SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / SEC-C motif / SEC-C motif / Protein translocase subunit SecA / SecA DEAD-like, N-terminal / SecA Wing/Scaffold / SecA, preprotein cross-linking domain ...Preprotein translocase SecG subunit / Preprotein translocase SecG subunit / SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / SEC-C motif / SEC-C motif / Protein translocase subunit SecA / SecA DEAD-like, N-terminal / SecA Wing/Scaffold / SecA, preprotein cross-linking domain / SecA motor DEAD / SecA conserved site / SecA, Wing/Scaffold superfamily / SecA, preprotein cross-linking domain superfamily / SecA, C-terminal helicase domain / SecA preprotein cross-linking domain / SecA Wing and Scaffold domain / SecA DEAD-like domain / SecA P-loop domain / SecA family signature. / SecA family profile. / SecA DEAD-like domain / SecA preprotein cross-linking domain / Protein translocase subunit SecY / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit / SecY/SEC61-alpha family / SecY domain superfamily / SecY conserved site / SecY / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein translocase subunit SecE / Protein translocase subunit SecY / Protein-export membrane protein SecG / Protein translocase subunit SecA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
Aquifex aeolicus (バクテリア)
Aquifex Aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Nam, Y. / Zimmer, J. / Rapoport, T.A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structure of a complex of the ATPase SecA and the protein-translocation channel.
著者: Zimmer, J. / Nam, Y. / Rapoport, T.A.
履歴
登録2008年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein translocase subunit secA
B: Protein translocase subunit secA
G: Preprotein translocase subunit secY
H: Preprotein translocase subunit secY
C: SecE
D: SecE
E: Protein-export membrane protein secG
F: Protein-export membrane protein secG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,6118
ポリマ－311,6118
非ポリマー00
水00
1
A: Protein translocase subunit secA
G: Preprotein translocase subunit secY
C: SecE
E: Protein-export membrane protein secG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,8054
ポリマ－155,8054
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein translocase subunit secA
H: Preprotein translocase subunit secY
D: SecE
F: Protein-export membrane protein secG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,8054
ポリマ－155,8054
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.359, 167.974, 187.722
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein translocase subunit secA


分子量: 88803.023 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-779 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: secA, div+, BSU35300 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P28366
#2: タンパク質 Preprotein translocase subunit secY


分子量: 48139.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: secY, aq_079 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O66491
#3: タンパク質 SecE


分子量: 7504.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex Aeolicus (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D0VWU4*PLUS
#4: タンパク質 Protein-export membrane protein secG


分子量: 11358.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: secG, aq_098 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O66505

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 26-28% (w/v) PEG 3350 and 250mM lithium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月23日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 7.5→15 Å / Num. all: 5443 / Num. obs: 5416 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 7.5→7.9 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 7.5→14.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 3033230 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. MODEL CONTAINS BACKBONE ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.39 532 9.8 %RANDOM
Rwork0.365 ---
all0.367 5446 --
obs0.367 5416 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 234.636 Å2 / ksol: 0.25 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 580.7 Å2 / Biso mean: 401.742 Å2 / Biso min: 229.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-33.98 Å20 Å20 Å2
2--38.18 Å20 Å2
3----72.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error1.9 Å1.6 Å
Luzzati d res low-15 Å
Luzzati sigma a1.47 Å1.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7.5→14.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10232 0 0 0 10232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.035
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.96
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 7.5→7.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.055 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.447 67 7.5 %
Rwork0.444 826 -
all-893 -
obs--99 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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