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万見
- PDB-3dl7: Aged Form of Mouse Acetylcholinesterase Inhibited by Tabun- Update -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dl7
タイトルAged Form of Mouse Acetylcholinesterase Inhibited by Tabun- Update
要素Acetylcholinesterase
キーワードHYDROLASE / tabun / organophosphate / aging / Cell junction / Glycoprotein / GPI-anchor / Lipoprotein / Membrane / Neurotransmitter degradation / Secreted / Serine esterase / Synapse
機能・相同性
機能・相同性情報


serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane ...serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / laminin binding / collagen binding / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Carletti, E. / Li, H. / Li, B. / Ekstrom, F. / Nicolet, Y. / Loiodice, M. / Gillon, E. / Froment, M.T. / Lockridge, O. / Schopfer, L.M. ...Carletti, E. / Li, H. / Li, B. / Ekstrom, F. / Nicolet, Y. / Loiodice, M. / Gillon, E. / Froment, M.T. / Lockridge, O. / Schopfer, L.M. / Masson, P. / Nachon, F.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2008
タイトル: Aging of Cholinesterases Phosphylated by Tabun Proceeds through O-Dealkylation.
著者: Carletti, E. / Li, H. / Li, B. / Ekstrom, F. / Nicolet, Y. / Loiodice, M. / Gillon, E. / Froment, M.T. / Lockridge, O. / Schopfer, L.M. / Masson, P. / Nachon, F.
履歴
登録2008年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年3月31日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.52025年3月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,4156
ポリマ－120,6822
非ポリマー7334
水7,909439
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.020, 110.880, 226.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 AB

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 60341.031 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-576 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ache / プラスミド: pcDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 442分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE C-TERMINAL PART WAS ENGINEERED TO GET MONOMERIC ENZYME.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 27-31 % (V/V) PEG750MME, 0.1M HEPES, 100 mM HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.9694 Å
検出器タイプ: MAR CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9694 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29 Å / Num. obs: 69074 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / % possible all: 99

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→28.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 6.892 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.249 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 1381 2 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.188 69037 99.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 110.59 Å2 / Biso mean: 49.689 Å2 / Biso min: 21.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→28.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8386 0 47 439 8872
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0228735
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4611.96311943
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.47351078
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.48522.761402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.585151268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0971575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21281
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026867
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.24609
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.26024
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2030.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2040.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7761.55461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35528661
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.79233713
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9014.53277
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 104 -
Rwork0.291 4887 -
all-4991 -
obs--98.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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