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- PDB-3djl: Crystal structure of alkylation response protein E. coli AidB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3djl
タイトルCrystal structure of alkylation response protein E. coli AidB
要素Protein aidB
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha helix / beta-barrel / FAD / Flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; その他の電子受容体を用いる / 3-methylbutanoyl-CoA dehydrogenase activity / acyl-CoA dehydrogenase activity / sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / DNA binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 - #20 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #600 / Putative acyl-CoA dehydrogenase AidB / Adaptive response protein AidB, N-terminal / : / Adaptive response protein AidB N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 ...Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 - #20 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #600 / Putative acyl-CoA dehydrogenase AidB / Adaptive response protein AidB, N-terminal / : / Adaptive response protein AidB N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Putative acyl-CoA dehydrogenase AidB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Eichman, B.F. / Metz, A.H. / Bowles, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Structure and DNA binding of alkylation response protein AidB.
著者: Bowles, T. / Metz, A.H. / O'Quin, J. / Wawrzak, Z. / Eichman, B.F.
履歴
登録2008年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein aidB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4883
ポリマ－60,6631
非ポリマー8262
水7,909439
1
A: Protein aidB
ヘテロ分子

A: Protein aidB
ヘテロ分子

A: Protein aidB
ヘテロ分子

A: Protein aidB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,95412
ポリマ－242,6514
非ポリマー3,3038
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_355-x-2,-y,z1
crystal symmetry operation3_355-x-2,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area25500 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area68120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.989, 101.875, 137.566
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Protein aidB


分子量: 60662.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: aidB / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P33224
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris pH 8.0, 50 mM CaCl2, and 4% PEG 2000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.02891 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02891 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 62854 / Num. obs: 62854 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 80.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 8.8 / Num. unique all: 4844 / Rsym value: 0.223 / % possible all: 74.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
SERGUIデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.7→41.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 2.996 / SU ML: 0.051 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.095 / ESU R Free: 0.088
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: TLS refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17876 3170 5 %RANDOM
Rwork0.16089 ---
all0.1618 59648 --
obs0.1618 59648 95.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.887 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→41.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4127 0 54 439 4620
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0214324
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5921.9715867
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3945537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.78323.316190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.1315715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6561534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2642
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213271
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9561.52671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.71724254
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.98131653
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5114.51613
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.792 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 363 -
Rwork0.182 6889 -
obs-6889 76.61 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -76.1002 Å / Origin y: -14.7456 Å / Origin z: -24.6689 Å
111213212223313233
T-0.0132 Å2-0.0064 Å20.0094 Å2--0.0233 Å2-0.0166 Å2---0.0169 Å2
L0.2836 °20.0115 °20.0626 °2-0.1745 °20.0286 °2--0.2147 °2
S-0.0126 Å °0.0398 Å °-0.0519 Å °-0.0249 Å °0.0161 Å °-0.008 Å °0.0306 Å °0.0262 Å °-0.0034 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 5403 - 540
2X-RAY DIFFRACTION1AC542 - 6021

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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