[日本語] English
万見
- PDB-3djg: Catalytic cycle of human glutathione reductase near 1 A resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3djg
タイトルCatalytic cycle of human glutathione reductase near 1 A resolution
要素Glutathione reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / flavoenzyme / glutathione / nicotinamide / Alternative initiation / FAD / Flavoprotein / Mitochondrion / NADP / Phosphoprotein / Redox-active center / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding ...glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / external side of plasma membrane / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-NDP / Glutathione reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Berkholz, D.S. / Faber, H.R. / Savvides, S.N. / Karplus, P.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Catalytic cycle of human glutathione reductase near 1 A resolution.
著者: Berkholz, D.S. / Faber, H.R. / Savvides, S.N. / Karplus, P.A.
履歴
登録2008年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年12月25日Group: Structure summary
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
X: Glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0963
ポリマ－51,5651
非ポリマー1,5312
水9,224512
1
X: Glutathione reductase
ヘテロ分子

X: Glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,1926
ポリマ－103,1302
非ポリマー3,0624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area12300 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area36870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.532, 63.362, 84.619
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-999-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutathione reductase / GRase / GR


分子量: 51565.164 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 45 to 522 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSR, GLUR, GRD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00390, glutathione-disulfide reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 512 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.98 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7
詳細: 3% ammonium sulfate, 0.1 M potassium phosphate and 0.1% beta-octyl glucoside, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 7.00

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20.06 Å / Num. obs: 46862 / Observed criterion σ(I): 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 3GRS

3grs


解像度: 1.8→20.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.14 / SU B: 4.594 / SU ML: 0.075 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.186 4747 10.1 %RANDOM
Rwork0.141 ---
obs0.145 42115 93.5 %-
all-42115 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20 Å20.05 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3499 0 101 512 4112
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223714
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6621.9985053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6465472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.5524.203138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.2415641
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7561517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2579
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21508
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.22583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.220.297
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2570.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.8922355
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.96133723
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it13.73341560
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it18.72481324
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 312 -
Rwork0.208 2725 -
obs--82.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0773-0.6868-0.09650.92420.1190.4194-0.00610.0794-0.110.0233-0.00990.11780.0085-0.11880.016-0.0911-0.0096-0.042-0.005-0.00010.021115.26416.56226.89
20.93960.2576-0.18981.0290.18341.911-0.09970.1122-0.1277-0.17660.0368-0.01940.1089-0.03960.063-0.0367-0.0004-0.0343-0.0318-0.02850.009131.377.5359.724
31.6129-0.3382-0.40061.76220.43021.78170.08690.13130.1092-0.1032-0.0628-0.0807-0.1363-0.0582-0.0241-0.09230.0371-0.0496-0.00920.03640.011415.60431.7918.653
40.8105-0.29960.32410.77650.23081.5584-0.05890.09770.1007-0.06250.0017-0.0912-0.26630.16620.0572-0.0584-0.0327-0.0586-0.03230.02320.042142.97225.27127.184
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1XA18 - 15917 - 158
2X-RAY DIFFRACTION2XA160 - 290159 - 289
3X-RAY DIFFRACTION3XA291 - 365290 - 364
4X-RAY DIFFRACTION4XA366 - 478365 - 477

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る