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- PDB-3d9x: Structure of the head of the Bartonella adhesin BadA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d9x
タイトルStructure of the head of the Bartonella adhesin BadA
要素Adhesin A
キーワードCELL ADHESION / BadA / trimeric Adhesin / structure modules / high resolution
機能・相同性
機能・相同性情報


cell outer membrane / protein transport / cell adhesion / cell surface
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2120 / N-terminal domain of TfIIb - #100 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #140 / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, head domain / YadA head domain repeat (2 copies) / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, stalk domain / Coiled stalk of trimeric autotransporter adhesin / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, C-terminal membrane anchor domain / YadA-like membrane anchor domain / N-terminal domain of TfIIb ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2120 / N-terminal domain of TfIIb - #100 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #140 / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, head domain / YadA head domain repeat (2 copies) / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, stalk domain / Coiled stalk of trimeric autotransporter adhesin / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, C-terminal membrane anchor domain / YadA-like membrane anchor domain / N-terminal domain of TfIIb / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / Pilin-like / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / Other non-globular / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Single Sheet / Helix non-globular / Special / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Autotransporter adhesin BadA
類似検索 - 構成要素
生物種Bartonella henselae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.13 Å
データ登録者Zeth, K. / Lupas, A. / Martin, J.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2008
タイトル: Structure of the head of the Bartonella adhesin BadA
著者: Szczesny, P. / Linke, D. / Ursinus, A. / Bar, K. / Schwarz, H. / Riess, T.M. / Kempf, V.A. / Lupas, A.N. / Martin, J. / Zeth, K.
履歴
登録2008年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adhesin A
B: Adhesin A
C: Adhesin A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5953
ポリマ－51,5953
非ポリマー00
水7,602422
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15170 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area14790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.870, 51.140, 58.620
Angle α, β, γ (deg.)65.87, 76.60, 82.08
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Adhesin A


分子量: 17198.182 Da / 分子数: 3 / 断片: BadA adhesin head fragment, UNP residues 374-536 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bartonella henselae (バクテリア)
遺伝子: badA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5MWV9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.538955 Å3/Da / 溶媒含有率: 20.075651 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.05M ammonium sulfate, 0.05M Bis-Tris (pH 6.5), 30% v/v pentaerythrol ethoxylate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.13→30 Å / Num. obs: 105179 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(I): 3.7 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 13.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 1.13→1.16 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 14273 / % possible all: 76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1s7m

1s7m


解像度: 1.13→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 0.875 / SU ML: 0.019 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.037 / ESU R Free: 0.036 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17801 5256 5 %RANDOM
Rwork0.15592 ---
all0.157 105179 --
obs0.15704 99858 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.076 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20.22 Å2-0.15 Å2
2---0.09 Å20.23 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.13→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2584 0 0 422 3006
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222623
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021710
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3691.9613579
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82934301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1775381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.228.113106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.18215495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg27.203154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022996
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02433
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.21882
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1610.21343
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21491
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2287
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2260.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1880.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2150.258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7691.52343
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4711.5740
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.00522795
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.62331040
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4194.5760
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.34535319
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free4.4293432
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.52134294
LS精密化 シェル解像度: 1.13→1.159 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 278 -
Rwork0.208 5272 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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