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- PDB-3d9u: The BIR3 domain of cIAP1 in complex with the N terminal peptide f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d9u
タイトルThe BIR3 domain of cIAP1 in complex with the N terminal peptide from SMAC/DIABLO (AVPIAQ).
要素
  • Baculoviral IAP repeat-containing protein 2
  • SMAC/DIABLO
キーワードAPOPTOSIS / zinc finger / Cytoplasm / Metal-binding / Polymorphism / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ripoptosome assembly involved in necroptotic process / FBXO family protein binding / regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / Release of apoptotic factors from the mitochondria / regulation of necroptotic process / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination ...negative regulation of ripoptosome assembly involved in necroptotic process / FBXO family protein binding / regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / Release of apoptotic factors from the mitochondria / regulation of necroptotic process / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / XY body / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / non-canonical NF-kappaB signal transduction / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein monoubiquitination / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of reactive oxygen species metabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / necroptotic process / regulation of cell differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / canonical NF-kappaB signal transduction / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / ubiquitin binding / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / placenta development / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / mitochondrial intermembrane space / Regulation of necroptotic cell death / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of cell population proliferation / transferase activity / protein-folding chaperone binding / regulation of inflammatory response / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / response to ethanol / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / response to hypoxia / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Smac/DIABLO-like superfamily / Smac/DIABLO protein / Second Mitochondria-derived Activator of Caspases / BIRC2/BIRC3, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / Caspase recruitment domain ...Smac/DIABLO-like superfamily / Smac/DIABLO protein / Second Mitochondria-derived Activator of Caspases / BIRC2/BIRC3, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / : / Caspase recruitment domain / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Death-like domain superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Baculoviral IAP repeat-containing protein 2 / Diablo IAP-binding mitochondrial protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kulathila, R. / Price, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: The structure of the BIR3 domain of cIAP1 in complex with the N-terminal peptides of SMAC and caspase-9.
著者: Kulathila, R. / Vash, B. / Sage, D. / Cornell-Kennon, S. / Wright, K. / Koehn, J. / Stams, T. / Clark, K. / Price, A.
履歴
登録2008年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baculoviral IAP repeat-containing protein 2
B: SMAC/DIABLO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8383
ポリマ－11,7722
非ポリマー651
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area690 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.983, 62.983, 115.343
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-97-

HOH

21A-208-

HOH

詳細The biological unit is a heterodimeric complex of CIAP1-BIR3 with N-terminal peptide from SMAC/DIABLO (AVPIAQ).

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要素

#1: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 2 / Inhibitor of apoptosis protein 2 / HIAP2 / HIAP-2 / C-IAP1 / TNFR2-TRAF-signaling complex protein 2 ...Inhibitor of apoptosis protein 2 / HIAP2 / HIAP-2 / C-IAP1 / TNFR2-TRAF-signaling complex protein 2 / IAP homolog B / RING finger protein 48


分子量: 11174.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIRC2, API1, IAP2, MIHB, RNF48 / プラスミド: pNAT40 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q13490
#2: タンパク質・ペプチド SMAC/DIABLO


分子量: 597.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: peptide synthesized based on N-terminal fragment of SMAC/DIABLO (AVPIAQ).
参照: UniProt: Q9NR28*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M BIS-TRIS PH 6.5, 0.2 M MGCL2, 22% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→54.6 Å / Num. all: 6497 / Num. obs: 6193 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 15.7 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.191 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 15.6 % / Rmerge(I) obs: 0.876 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 607 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNX精密化
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1NW9

1nw9


解像度: 2.3→31.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 309778.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 675 10.9 %RANDOM
Rwork0.201 ---
all0.228 6497 --
obs0.207 6193 95.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.1086 Å2 / ksol: 0.357278 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.99 Å2-0.57 Å20 Å2
2--4.99 Å20 Å2
3----9.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→31.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数791 0 1 85 877
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.272
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.262.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 98 10.1 %
Rwork0.235 873 -
obs-873 92.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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