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- PDB-3d9m: Snapshots of the RNA processing factor SCAF8 bound to different p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d9m
タイトルSnapshots of the RNA processing factor SCAF8 bound to different phosphorylated forms of the Carboxy-Terminal Domain of RNA-Polymerase II
要素
  • CTD-PEPTIDE
  • RNA-binding protein 16
キーワードTRANSCRIPTION / SCAF8 / RNA POLYMERASE II CTD INTERACTING DOMAIN / ARM REPEATS / PHOSPHO-CTD / Phosphoprotein / RNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / RNA polymerase core enzyme binding / microfibril binding / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / mRNA cleavage factor complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis ...negative regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / RNA polymerase core enzyme binding / microfibril binding / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / mRNA cleavage factor complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / termination of RNA polymerase II transcription / Signaling by FGFR2 IIIa TM / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / mRNA Splicing - Minor Pathway / RNA polymerase II complex binding / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / RNA Polymerase II Transcription Elongation / : / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / DNA-directed RNA polymerase activity / Inhibition of DNA recombination at telomere / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Transcriptional regulation by small RNAs / promoter-specific chromatin binding / DNA-templated transcription termination / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / kinase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / : / : / : / : / : / : / DNA-directed RNA polymerase / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / chromosome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase activity / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SCAF8, RNA recognition motif / : / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic ...SCAF8, RNA recognition motif / : / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / SR-related and CTD-associated factor 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Becker, R. / Loll, B. / Meinhart, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Snapshots of the RNA Processing Factor SCAF8 Bound to Different Phosphorylated Forms of the Carboxyl-terminal Domain of RNA Polymerase II.
著者: Becker, R. / Loll, B. / Meinhart, A.
履歴
登録2008年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 16
B: RNA-binding protein 16
Y: CTD-PEPTIDE
Z: CTD-PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,82513
ポリマ－37,1164
非ポリマー7099
水2,900161
1
B: RNA-binding protein 16
Z: CTD-PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8646
ポリマ－18,5582
非ポリマー3064
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area8290 Å2
手法PISA
2
A: RNA-binding protein 16
Y: CTD-PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9607
ポリマ－18,5582
非ポリマー4025
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area7870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.610, 57.610, 106.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein 16 / RNA-binding motif protein 16


分子量: 16940.648 Da / 分子数: 2 / 断片: CTD INTERACTING DOMAIN OF SCAF8, UNP residues 1-136 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM16, KIAA1116 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q9UPN6
#2: タンパク質・ペプチド CTD-PEPTIDE


分子量: 1617.454 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: PEPTIDE DERIVED FROM THE CONSERVED REPEAT SEQUENCE IN RNA POLYMERASE II CTD
参照: UniProt: P24928*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.2M Li2SO4, 1.6M (NH4)2SO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9538 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月17日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9538 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→100 Å / Num. obs: 33333 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 31.2 Å2 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.8 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 2588 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345SOFTWAREデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: Pdb entry 3D9J

3d9j


解像度: 1.75→19.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 4.257 / SU ML: 0.069 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20723 1721 5.1 %RANDOM
Rwork0.18183 ---
obs0.18315 32269 97.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.311 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20 Å20 Å2
2--0.61 Å20 Å2
3----1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→19.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2357 0 37 161 2555
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222512
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1291.9783410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.315312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.49824.685111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.94315.031478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.521511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2371
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021841
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.21219
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21759
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.070.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7161.51541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13322458
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.04431091
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2664.5939
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 122 -
Rwork0.246 2404 -
obs-2404 98.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.26590.31070.81072.69290.89625.1185-0.043-0.08890.1523-0.127-0.2060.0639-0.1584-0.11230.249-0.19020.0128-0.0228-0.1587-0.0183-0.156244.7153.946716.6273
21.7714-0.17410.38042.42060.94145.2605-0.12550.0385-0.047-0.01370.1486-0.077-0.06730.0198-0.0232-0.2143-0.014-0.0221-0.1764-0.0084-0.13824.436114.7468-9.7175
315.06711.38212.969547.672-24.617838.68480.4163-1.1942-0.40281.8060.36722.5465-0.215-2.9809-0.7836-0.0296-0.08120.06360.22550.00240.06712.63388.6619-6.954
437.4-20.4843-31.592923.62577.1074128.14270.95920.23292.06161.2960.14990.9862-1.9155-3.0024-1.10910.17420.0962-0.02690.0763-0.00650.151234.33230.415414.5864
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 1392 - 139
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 1401 - 140
3X-RAY DIFFRACTION3ZD-1 - 76 - 14
4X-RAY DIFFRACTION4YC1 - 38 - 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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