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- PDB-3d98: Crystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis, ligand... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d98
タイトルCrystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis, ligand-free form
要素Bifunctional protein glmU
キーワードTRANSFERASE / GlmU / Uridyltransferase / acetyltransferase / Acyltransferase / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Magnesium / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotidyltransferase / Peptidoglycan synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


entry of bacterium into host cell / adhesion of symbiont to host cell / uridylyltransferase activity / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process ...entry of bacterium into host cell / adhesion of symbiont to host cell / uridylyltransferase activity / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional protein GlmU / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhang, Z. / Squire, C.J. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: Structure and function of GlmU from Mycobacterium tuberculosis.
著者: Zhang, Z. / Bulloch, E.M. / Bunker, R.D. / Baker, E.N. / Squire, C.J.
履歴
登録2008年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein glmU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6381
ポリマ－51,6381
非ポリマー00
水1,00956
1
A: Bifunctional protein glmU

A: Bifunctional protein glmU

A: Bifunctional protein glmU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,9133
ポリマ－154,9133
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area6320 Å2
ΔGint-25.4 kcal/mol
Surface area43630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.270, 94.270, 284.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-531-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein glmU / [Includes: UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase (EC 2.7.7.23) (N-acetylglucosamine-1-phosphate ...[Includes: UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase (EC 2.7.7.23) (N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase) / Glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase (EC 2.3.1.157)]


分子量: 51637.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: glmU, Rv1018c, MT1046 / プラスミド: pDest17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3)
参照: UniProt: P96382, UniProt: P9WMN3*PLUS, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Magnesium formate, 20% PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.85 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.85 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→42.22 Å / Num. obs: 16733 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.2 / Biso Wilson estimate: 37.13 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 2481 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
Blu-IceIceデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1HM9

1hm9


解像度: 2.5→42.22 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.37 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2443 803 5.08 %Random
Rwork0.1969 ---
all0.1994 15798 --
obs0.1994 15798 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 47.431 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.4488 Å2-0 Å20 Å2
2---2.4488 Å2-0 Å2
3---4.8975 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→42.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2798 0 0 56 2854
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072852
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0763905
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.765981
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004508
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2909 135 -
Rwork0.2225 2333 -
obs--87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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