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- PDB-3d7t: Structural basis for the recognition of c-Src by its inactivator Csk -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d7t
タイトルStructural basis for the recognition of c-Src by its inactivator Csk
要素
  • Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
  • Tyrosine-protein kinase CSK
キーワードTRANSFERASE / CSK SRC TYROSINE KINASE / ATP-binding / Cytoplasm / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / SH2 domain / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase / Alternative splicing / Lipoprotein / Myristate / Proto-oncogene
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / PIP3 activates AKT signaling / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome ...negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / PIP3 activates AKT signaling / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / CD28 co-stimulation / CTLA4 inhibitory signaling / EPHA-mediated growth cone collapse / Ephrin signaling / G alpha (i) signalling events / GP1b-IX-V activation signalling / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / VEGFR2 mediated cell proliferation / RAF activation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RET signaling / Receptor Mediated Mitophagy / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Downregulation of ERBB4 signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / Activated NTRK3 signals through PI3K / Downstream signal transduction / MAP2K and MAPK activation / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / connexin binding / proline-rich region binding / negative regulation of bone resorption / adherens junction organization / negative regulation of phagocytosis / cellular response to peptide hormone stimulus / osteoclast development / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / oligodendrocyte differentiation / progesterone receptor signaling pathway / protein kinase A catalytic subunit binding / negative regulation of interleukin-6 production / RHOH GTPase cycle / PD-1 signaling / GAB1 signalosome / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / bone resorption / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Negative regulation of FLT3 / T cell costimulation / Integrin signaling / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / MAP2K and MAPK activation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / cell junction / T cell receptor signaling pathway / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / mitochondrial inner membrane / cell differentiation / cytoskeleton / endosome membrane / cell adhesion / regulation of cell cycle / cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / phosphorylation / protein phosphorylation / innate immune response / focal adhesion / signaling receptor binding / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
CSK-like, SH2 domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...CSK-like, SH2 domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
STAUROSPORINE / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Tyrosine-protein kinase CSK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.899 Å
データ登録者Levinson, N.M. / Seeliger, M.A. / Cole, P.A. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the recognition of c-Src by its inactivator Csk.
著者: Levinson, N.M. / Seeliger, M.A. / Cole, P.A. / Kuriyan, J.
履歴
登録2008年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase CSK
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6364
ポリマ－62,7032
非ポリマー9332
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Tyrosine-protein kinase CSK
ヘテロ分子

B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6364
ポリマ－62,7032
非ポリマー9332
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z+1/31
Buried area3110 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area24590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.646, 99.646, 137.058
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase CSK / C-SRC kinase / Protein-tyrosine kinase CYL


分子量: 29976.562 Da / 分子数: 1 / 断片: Csk kinase domain / 変異: K361A/K362A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: P41240, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / pp60c-src / p60-Src / c-Src


分子量: 32726.645 Da / 分子数: 1 / 断片: c-Src kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: SRC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: P00523, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE / スタウロスポリン


分子量: 466.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3
コメント: 抗がん剤, 抗真菌剤, 抗生剤, alkaloid*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.69 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.89→50 Å / Num. obs: 17942 / % possible obs: 99.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 2.899→45.686 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.38 / σ(F): 0.2 / 位相誤差: 29.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 857 5.1 %
Rwork0.237 --
obs0.239 16816 93.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 72.755 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 204.91 Å2 / Biso mean: 107.873 Å2 / Biso min: 51.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.908 Å2-0 Å2-0 Å2
2--13.908 Å2-0 Å2
3----27.815 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.899→45.686 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4104 0 70 0 4174
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1485816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081627
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005728
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7451573
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.899-3.0810.361360.3052314245083
3.081-3.3190.3131310.2782551268290
3.319-3.6520.3121440.2572652279695
3.652-4.1810.2521560.222733288996
4.181-5.2660.2861390.2112798293798
5.266-45.6920.2591510.2362911306298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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