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万見
- PDB-3d6e: Crystal structure of the engineered 1,3-1,4-beta-glucanase protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d6e
タイトルCrystal structure of the engineered 1,3-1,4-beta-glucanase protein from Bacillus licheniformis
要素Beta-glucanase
キーワードHYDROLASE / Beta-glucan hydrolysis / Calcium binding motif / Protein engineering / Glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


licheninase / licheninase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Beta-glucanase/XTH / Beta-glucanase / Glycoside hydrolase, family 16, active site / Glycosyl hydrolases family 16 active sites. / Glycosyl hydrolases family 16 / Glycoside hydrolase family 16 / Glycosyl hydrolases family 16 (GH16) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls ...Beta-glucanase/XTH / Beta-glucanase / Glycoside hydrolase, family 16, active site / Glycosyl hydrolases family 16 active sites. / Glycosyl hydrolases family 16 / Glycoside hydrolase family 16 / Glycosyl hydrolases family 16 (GH16) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus licheniformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fita, I. / Planas, A. / Calisto, B.M. / Addington, T.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2011
タイトル: Re-engineering specificity in 1,3-1,4-beta-glucanase to accept branched xyloglucan substrates
著者: Addington, T. / Calisto, B. / Alfonso-Prieto, M. / Rovira, C. / Fita, I. / Planas, A.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of Bacillus licheniformis 1,3-1,4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase at 1.8 A resolution
著者: Hahn, M. / Pons, J. / Planas, A. / Querol, E. / Heinemann, U.
履歴
登録2008年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-glucanase
B: Beta-glucanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5864
ポリマ－45,5062
非ポリマー802
水2,468137
1
A: Beta-glucanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7932
ポリマ－22,7531
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Beta-glucanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7932
ポリマ－22,7531
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.551, 54.813, 54.910
Angle α, β, γ (deg.)61.38, 85.72, 86.10
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 1 - 199 / Label seq-ID: 1 - 199

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Beta-glucanase / Endo-beta-1 / 3-1 / 4 glucanase / 1 / 3-1 / 4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase / Lichenase


分子量: 22753.035 Da / 分子数: 2
変異: R22A, A23F, N24D, N25H, C48G, E50G, R52Q, S77A, F79Y, Y81S, M167Y, N169S, N172A
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus licheniformis (バクテリア)
プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star / 参照: UniProt: P27051, licheninase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE ARE CONFLICTS BETWEEN THE DATABASE REFERENCE SEQUENCE AND THE COORDINATES. THE DEPOSITOR ...THERE ARE CONFLICTS BETWEEN THE DATABASE REFERENCE SEQUENCE AND THE COORDINATES. THE DEPOSITOR BELIEVE THAT THE SEQRES IS CORRECT AND THE ELECTRON DENSITY SHOWS CLEAR EVIDENCE FOR THESE RESIDUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 16% PEG MME 2000, 0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 14740 / Num. obs: 14739 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Mean I/σ(I) obs: 6.25 / Num. unique all: 14739 / Rsym value: 0.126 / % possible all: 79.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DNAデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GBG

1gbg


解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 17.13 / SU ML: 0.204 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / ESU R: 0.721 / ESU R Free: 0.299 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25481 731 5 %RANDOM
Rwork0.21042 ---
obs0.21259 14011 93.43 %-
all-14740 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.538 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.17 Å2-0.24 Å2-0.16 Å2
2--0.48 Å20.39 Å2
3---0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2953 0 2 137 3092
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0223047
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021955
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0931.9044154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.05534740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2915367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.25824.533150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.13515439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.648156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1820.2422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023469
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02667
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1480.2574
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1770.22033
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21441
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0790.21544
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0330.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0720.25
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1330.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.120.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0310.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2441.51881
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0231.5763
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.43622926
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.32531425
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5084.51228
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2379 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.30.5
medium thermal0.062
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 44 -
Rwork0.27 865 -
obs-826 78.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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