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- PDB-3d5o: Structural recognition and functional activation of FcrR by innat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d5o
タイトルStructural recognition and functional activation of FcrR by innate pentraxins
要素
  • Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-a
  • Serum amyloid P-component
キーワードIMMUNE SYSTEM / complex structure / SAP / Fc RIIa / Fc receptor activation / pentraxins / Amyloid / Glycoprotein / Lectin / Metal-binding / Secreted / Cell membrane / IgG-binding protein / Immunoglobulin domain / Membrane / Phosphoprotein / Receptor / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation by host of viral glycoprotein metabolic process / negative regulation of glycoprotein metabolic process / IgG receptor activity / complement component C1q complex binding / negative regulation of viral process / negative regulation of wound healing / negative regulation of monocyte differentiation / host-mediated suppression of symbiont invasion / virion binding / antibody-dependent cellular cytotoxicity ...negative regulation by host of viral glycoprotein metabolic process / negative regulation of glycoprotein metabolic process / IgG receptor activity / complement component C1q complex binding / negative regulation of viral process / negative regulation of wound healing / negative regulation of monocyte differentiation / host-mediated suppression of symbiont invasion / virion binding / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / negative regulation of acute inflammatory response / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / chaperone-mediated protein complex assembly / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of phagocytosis / secretory granule membrane / acute-phase response / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of tumor necrosis factor production / unfolded protein binding / protein folding / : / carbohydrate binding / blood microparticle / cell surface receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / innate immune response / external side of plasma membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Pentaxin, conserved site / Pentraxin domain signature. / Pentaxin family / Pentraxin / C-reactive protein / pentaxin family / Pentraxin-related / Pentraxin (PTX) domain profile. / : / Immunoglobulin domain / Jelly Rolls - #200 ...: / Pentaxin, conserved site / Pentraxin domain signature. / Pentaxin family / Pentraxin / C-reactive protein / pentaxin family / Pentraxin-related / Pentraxin (PTX) domain profile. / : / Immunoglobulin domain / Jelly Rolls - #200 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serum amyloid P-component / Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-a
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lu, J. / Marnell, L.L. / Marjon, K.D. / Mold, C. / Du Clos, T.W. / Sun, P.D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural recognition and functional activation of FcgammaR by innate pentraxins.
著者: Lu, J. / Marnell, L.L. / Marjon, K.D. / Mold, C. / Du Clos, T.W. / Sun, P.D.
履歴
登録2008年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serum amyloid P-component
B: Serum amyloid P-component
C: Serum amyloid P-component
D: Serum amyloid P-component
E: Serum amyloid P-component
F: Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,22228
ポリマ－136,4876
非ポリマー2,73522
水55831
1
F: Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-a
ヘテロ分子

D: Serum amyloid P-component
ヘテロ分子

A: Serum amyloid P-component
B: Serum amyloid P-component
C: Serum amyloid P-component
E: Serum amyloid P-component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,22228
ポリマ－136,4876
非ポリマー2,73522
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y+1/2,-z-1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13130 Å2
ΔGint-243 kcal/mol
Surface area47660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.197, 143.477, 161.588
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Serum amyloid P-component / SAP / 9.5S alpha-1-glycoprotein / Serum amyloid P-component(1-203)


分子量: 23282.455 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02743
#2: タンパク質 Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-a / IgG Fc receptor II-a / Fc-gamma RII-a / Fc-gamma-RIIa / FcRII-a / CDw32


分子量: 20074.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGR2A, CD32, FCG2, FCGR2A1, IGFR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12318

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糖 , 1種, 5分子

#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 48分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細AUTHORS STATE THAT CHAIN F IS THE ECTODOMAIN OF FC GAMMA RECEPTOR IIA, WHICH HAS A POLYMORPHISM AT ...AUTHORS STATE THAT CHAIN F IS THE ECTODOMAIN OF FC GAMMA RECEPTOR IIA, WHICH HAS A POLYMORPHISM AT THIS POSITION, E.G. R131 IN THIS STRUCTURE AND H167 IN SEQUENCE DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2.0 M NH4SO4, 5% iso-propanol, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月23日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 37599 / Num. obs: 36697 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 68.7 Å2 / Rsym value: 0.091
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / % possible all: 82.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→50 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.279 1401 Random
Rwork0.207 --
all0.248 37585 -
obs0.221 35208 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9468 0 156 31 9655
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3676 102 -
Rwork0.2999 --
obs-2646 0.748 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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