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万見
- PDB-3d2m: Crystal structure of N-acetylglutamate synthase from Neisseria go... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d2m
タイトルCrystal structure of N-acetylglutamate synthase from Neisseria gonorrhoeae complexed with coenzyme A and L-glutamate
要素Putative acetylglutamate synthase
キーワードTRANSFERASE / Protein-CoA-Glu ternary complex
機能・相同性
機能・相同性情報


amino-acid N-acetyltransferase / L-glutamate N-acetyltransferase activity / L-arginine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Amino-acid N-acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase, kinase-like domain / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. ...Amino-acid N-acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase, kinase-like domain / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / GLUTAMIC ACID / Amino-acid acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Shi, D. / Min, L. / Jin, Z. / Allewell, N.M. / Tuchman, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Mechanism of Allosteric Inhibition of N-Acetyl-L-glutamate Synthase by L-Arginine.
著者: Min, L. / Jin, Z. / Caldovic, L. / Morizono, H. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D.
履歴
登録2008年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative acetylglutamate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1503
ポリマ－49,2351
非ポリマー9152
水1,45981
1
A: Putative acetylglutamate synthase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,90118
ポリマ－295,4136
非ポリマー5,48812
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation4_666-y+1,-x+1,-z+11
crystal symmetry operation5_656-x+y+1,y,-z+11
crystal symmetry operation6_556x,x-y,-z+11
Buried area27670 Å2
ΔGint-60.8 kcal/mol
Surface area104070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.802, 98.802, 90.107
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number149
Space group name H-MP312

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要素

#1: タンパク質 Putative acetylglutamate synthase


分子量: 49235.492 Da / 分子数: 1 / 変異: V312I, D336N, P427S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌) / 株: ATCC53420 / 遺伝子: argA / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5FAK7, amino-acid N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.4
詳細: 8% PEG3350, 100 mM ammonium citrate, pH 6.4, EVAPORATION, temperature 291K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月19日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→90.17 Å / Num. all: 25434 / Num. obs: 24544 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 37.5
反射 シェル解像度: 2.21→2.29 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.734 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 1836 / % possible all: 72.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3B8G

3b8g


解像度: 2.21→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 17.267 / SU ML: 0.218 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.304 / ESU R Free: 0.242 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2803 1247 5.1 %RANDOM
Rwork0.22856 ---
obs0.23108 23293 96.69 %-
all-24090 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.175 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å2-0.19 Å20 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3---0.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3227 0 58 81 3366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0213339
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7891.9744521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0775422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.23822.81153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.72715543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4931534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2512
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022535
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.21505
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.22236
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2110
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.891.52153
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.46923320
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.44631327
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7884.51201
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.268 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 60 -
Rwork0.314 1296 -
obs-1836 72.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.27540.20690.42393.00050.18880.33910.1230.09440.0316-0.0211-0.10510.55550.0279-0.0619-0.01790.12140.0287-0.05270.12180.07590.13719.173324.15139.7765
25.30816.36792.72697.63933.27131.4009-0.5072-0.20592.94580.28490.34340.3218-0.6373-1.05670.16380.45680.3443-0.27750.06250.48861.02345.938148.303428.878
33.24870.048-0.88836.7549-5.42018.82910.2034-0.13790.71620.0806-0.18780.98930.07170.1124-0.0156-0.0804-0.0158-0.0338-0.04850.02430.375316.475242.298342.3417
41.0841-0.29311.01572.1801-0.47281.5435-0.07670.25050.4939-0.4349-0.01150.2966-0.34150.12720.08820.14110.0042-0.0911-0.00190.15250.096126.162442.142431.5194
54.1813-1.682-1.76591.5590.70552.57010.0210.8136-0.6621-0.3253-0.2620.69370.264-0.40430.2410.06670.0465-0.20550.1635-0.02460.092313.106922.557823.7783
61.84990.3641-0.16320.8645-1.57653.02290.22680.4241-0.1634-0.0447-0.05440.1682-0.1757-0.086-0.17240.17180.1269-0.13090.13570.0250.056715.465326.841624.2343
77.9171-0.4685-1.73757.1169-5.69895.248-0.24250.4257-0.4591-0.63860.13080.12950.8904-0.63120.11170.25820.0361-0.19450.0544-0.09230.077918.508917.004927.7452
84.2906-3.03651.77794.7458-2.56315.8289-0.27460.19220.0704-0.60180.0478-0.6468-0.44490.26510.22680.2089-0.22620.21360.0698-0.18830.069437.77714.52410.4906
91.9183-0.30210.0974.6842-0.9651.9823-0.001-0.40310.1554-0.20750.2699-0.2447-0.0803-0.2461-0.26880.0966-0.14010.11190.2397-0.2136-0.021529.939-3.696711.3535
1016.0847-10.2876-4.983414.14943.38289.7594-0.1252-0.3213-0.7618-0.00370.0510.54050.2184-0.850.07430.0288-0.35240.13190.2282-0.23720.057529.5908-9.872913.9675
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 6825 - 88
2X-RAY DIFFRACTION2AA69 - 8489 - 104
3X-RAY DIFFRACTION3AA85 - 124105 - 144
4X-RAY DIFFRACTION4AA125 - 199145 - 219
5X-RAY DIFFRACTION5AA200 - 227220 - 247
6X-RAY DIFFRACTION6AA228 - 269248 - 289
7X-RAY DIFFRACTION7AA270 - 285290 - 305
8X-RAY DIFFRACTION8AA286 - 339306 - 359
9X-RAY DIFFRACTION9AA340 - 420360 - 440
10X-RAY DIFFRACTION10AA421 - 436441 - 456

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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