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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3d20 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of HIV-1 mutant I54V and inhibitor DARUNAVIA | ||||||
要素 | HIV-1 Protease | ||||||
キーワード | HYDROLASE / DRUG RESISTANCE / HIV-1 / I54V / FLAP MUTANT / AIDS / Aspartyl protease / Capsid maturation / Capsid protein / DNA integration / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Endonuclease / Lipoprotein / Magnesium / Membrane / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Myristate / Nuclease / Nucleotidyltransferase / Nucleus / Phosphoprotein / Protease / RNA-binding / RNA-directed DNA polymerase / Transferase / Viral nucleoprotein / Virion / Zinc-finger | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å | ||||||
データ登録者 | Liu, F. / Kovalesky, A.Y. / Tie, Y. / Ghosh, A.K. / Harrison, R.W. / Weber, I.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008 タイトル: Effect of flap mutations on structure of HIV-1 protease and inhibition by saquinavir and darunavir. 著者: Liu, F. / Kovalevsky, A.Y. / Tie, Y. / Ghosh, A.K. / Harrison, R.W. / Weber, I.T. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006 タイトル: Ultra-High Resolution Crystal Structure of HIV-1 Protease Mutant Reveals Two Binding Sites for Clinical Inhibitor Tmc114 著者: Kovalevsky, A.Y. / Liu, F. / Leshchenko, S. / Ghosh, A.K. / Harrison, R.W. / Weber, I.T. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005 タイトル: Kinetic, Stability, and Structural Changes in High-Resolution Crystal Structures of HIV-1 Protease with Drug-Resistant Mutations L24I, I50V, and G73S. 著者: Liu, F. / Boross, P.I. / Wang, Y.F. / Tozser, J. / Louis, J.M. / Harrison, R.W. / Weber, I.T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3d20.cif.gz | 108.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3d20.ent.gz | 82.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3d20.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3d20_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3d20_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 3d20_validation.xml.gz | 13.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3d20_validation.cif.gz | 18.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d2/3d20 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d2/3d20 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10726.649 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A, I54V / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス) 遺伝子: gag-pol / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04587, HIV-1 retropepsin #2: 化合物 | ChemComp-NA / | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-017 / ( | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | MUTATIONS Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A, HAVE BEEN MADE TO STABILIZE THE PROTEASE FROM ...MUTATIONS Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A, HAVE BEEN MADE TO STABILIZE THE PROTEASE FROM AUTOPROTEO | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 0.2M SODIUM ACETATE, PHOSPHATE BUFFER, 30% AMmONIUM SULFATE, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月12日 |
放射 | モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.05→50 Å / Num. all: 100265 / Num. obs: 81638 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 17.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.05→1.09 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 91.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1DAZ 解像度: 1.05→10 Å / Num. parameters: 17193 / Num. restraintsaints: 22317 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF)
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Refine analyze | Num. disordered residues: 27 / Occupancy sum hydrogen: 1614 / Occupancy sum non hydrogen: 1762.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.05→10 Å
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拘束条件 |
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