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- PDB-3czo: Crystal Structure of Double Mutant Phenylalanine Ammonia-Lyase Fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3czo
タイトルCrystal Structure of Double Mutant Phenylalanine Ammonia-Lyase From Anabaena Variabilis
要素Histidine ammonia-lyase
キーワードLYASE / Phenylalanine/histidine ammonia-lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylalanine ammonia-lyase / cinnamic acid biosynthetic process / phenylalanine ammonia-lyase activity / phenylpropanoid biosynthetic process / aromatic amino acid metabolic process / L-phenylalanine catabolic process / protein homotetramerization / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like ...Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phenylalanine ammonia-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Anabaena variabilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Stevens, R.C. / Wang, L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural and biochemical characterization of the therapeutic Anabaena variabilis phenylalanine ammonia lyase.
著者: Wang, L. / Gamez, A. / Archer, H. / Abola, E.E. / Sarkissian, C.N. / Fitzpatrick, P. / Wendt, D. / Zhang, Y. / Vellard, M. / Bliesath, J. / Bell, S.M. / Lemontt, J.F. / Scriver, C.R. / Stevens, R.C.
履歴
登録2008年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / entity_src_gen ...database_2 / entity_src_gen / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine ammonia-lyase
B: Histidine ammonia-lyase
C: Histidine ammonia-lyase
D: Histidine ammonia-lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,5894
ポリマ－238,5894
非ポリマー00
水12,394688
1
A: Histidine ammonia-lyase
B: Histidine ammonia-lyase

A: Histidine ammonia-lyase
B: Histidine ammonia-lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,5894
ポリマ－238,5894
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area32160 Å2
ΔGint-200 kcal/mol
Surface area56590 Å2
手法PISA
2
C: Histidine ammonia-lyase

C: Histidine ammonia-lyase

D: Histidine ammonia-lyase

D: Histidine ammonia-lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,5894
ポリマ－238,5894
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation2_564-x,y+1,-z-11
Buried area31890 Å2
ΔGint-203 kcal/mol
Surface area56210 Å2
手法PISA
3
D: Histidine ammonia-lyase

D: Histidine ammonia-lyase

C: Histidine ammonia-lyase

C: Histidine ammonia-lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,5894
ポリマ－238,5894
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation2_544-x,y-1,-z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)195.153, 78.054, 156.758
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.43, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Histidine ammonia-lyase


分子量: 59647.191 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Anabaena variabilis (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) / 参照: UniProt: Q3M5Z3, histidine ammonia-lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 688 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE MDO IS AUTOCATALYTICALLY FORMED BY INTERNAL TRIPEPTIDE SEGMENT ALA167-SER168-GLY169

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12-20% PEG1500 and 100 mM SPG (succinic acid, sodium dihydrogen phosphate, glycine), pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9183 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→134.8 Å / Num. all: 122951 / Num. obs: 122951 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 92

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2NYN

2nyn


解像度: 2.2→34.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 7.845 / SU ML: 0.197 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.424 / ESU R Free: 0.276 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27638 4763 5 %RANDOM
Rwork0.21039 ---
obs0.21369 90920 92.56 %-
all-92108 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.548 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20.1 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16468 0 0 688 17156
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02216788
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5011.96222788
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2952141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.24224.741753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.795152773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6271595
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.22603
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212745
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.28665
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.211876
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2908
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.2503
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2090.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7531.510964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.163217104
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.11936537
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.074.55683
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 268 -
Rwork0.264 5416 -
obs--75.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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