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- PDB-3cxw: Crystal structure of human proto-oncogene serine threonine kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cxw
タイトルCrystal structure of human proto-oncogene serine threonine kinase (PIM1) in complex with a consensus peptide and a beta carboline ligand I
要素
  • Pimtide peptide
  • Proto-oncogene serine/threonine-protein kinase Pim-1, Isoform 2
キーワードTRANSFERASE / oncogene / kinase / serine-threonine / PIM1 / Structural Genomics Consortium / SGC / Alternative initiation / ATP-binding / Manganese / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Proto-oncogene / Serine/threonine-protein kinase / Host-virus interaction / Viral immunoevasion / Virion / Virulence
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7CP / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Bullock, A. / Fedorov, O. / Huber, K. / Bracher, F. / Pike, A.C.W. / Roos, A. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Filippakopoulos, P. / Bullock, A. / Fedorov, O. / Huber, K. / Bracher, F. / Pike, A.C.W. / Roos, A. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: 7,8-Dichloro-1-oxo-beta-carbolines as a Versatile Scaffold for the Development of Potent and Selective Kinase Inhibitors with Unusual Binding Modes
著者: Huber, K. / Brault, L. / Fedorov, O. / Gasser, C. / Filippakopoulos, P. / Bullock, A.N. / Fabbro, D. / Trappe, J. / Schwaller, J. / Knapp, S. / Bracher, F.
履歴
登録2008年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年1月18日Group: Database references
改定 1.32013年6月19日Group: Database references
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene serine/threonine-protein kinase Pim-1, Isoform 2
B: Pimtide peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7254
ポリマ－37,3132
非ポリマー4132
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint2.3 kcal/mol
Surface area12910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.371, 98.371, 81.332
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細AUTHORS STATE THAT BY GEL FILTRATION THE PROTEIN APPEARS TO BE MONOMERIC. THE BIOLOGICAL ASSEMBLY SHOWN IN REMARK 350 IS A MONOMERIC COMPLEX BETWEEN THE PROTEIN AND THE CONSENSUS PEPTIDE.

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene serine/threonine-protein kinase Pim-1, Isoform 2


分子量: 35719.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Pimtide peptide


分子量: 1592.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-7CP / (4R)-7,8-dichloro-1',9-dimethyl-1-oxo-1,2,4,9-tetrahydrospiro[beta-carboline-3,4'-piperidine]-4-carbonitrile


分子量: 377.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18Cl2N4O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.14 M Sodium malonate, 0.07 M Bis-Tris-Propane pH 7.5, 14 % PEG 3350, 7 % Ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.8 % / Av σ(I) over netI: 6.3 / 数: 100036 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Χ2: 1.57 / D res high: 2.1 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 26203 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.525099.710.0632.5513.7
3.594.5210010.0772.8513.8
3.143.5910010.0962.1163.8
2.853.1410010.1341.5083.8
2.652.8510010.1881.2463.8
2.492.6510010.2581.1473.8
2.372.4910010.3341.0733.8
2.262.3710010.4091.0683.8
2.182.2610010.5691.0813.8
2.12.1810010.7241.0353.8
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 26203 / Num. obs: 26203 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rsym value: 0.126 / Χ2: 1.567 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.724 / Num. unique all: 2592 / Χ2: 1.035 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å37.73 Å
Translation2.5 Å37.73 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2C3I

2c3i


解像度: 2.1→36.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 7.081 / SU ML: 0.102 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 1330 5.1 %RANDOM
Rwork0.164 ---
all0.166 26168 --
obs0.166 26168 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.425 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20.06 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→36.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2263 0 26 217 2506
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0212369
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021639
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4771.9613216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6533.0013942
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4945279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.88622.881118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.06515389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4881522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212617
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.19631402
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6383570
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.452266
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.518967
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.36411950
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 97 -
Rwork0.229 1805 -
all-1902 -
obs--99.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.19911.3385-1.76028.044-0.61695.542-0.07290.65320.3287-0.65580.09990.3187-0.5789-0.4082-0.027-0.00210.13750.03650.0891-0.0066-0.058126.533655.03367.229
21.4127-0.46770.00532.0274-0.44531.94250.03990.02730.0656-0.0097-0.01050.0781-0.1242-0.1029-0.0295-0.17440.00880.0232-0.1478-0.0159-0.185244.117241.991813.7399
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA33 - 8634 - 87
2X-RAY DIFFRACTION2AA87 - 30588 - 306

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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