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万見
- PDB-3cxq: Crystal structure of human glucosamine 6-phosphate N-acetyltransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cxq
タイトルCrystal structure of human glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase 1 bound to GlcN6P
要素Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase 1 / Acyltransferase / Endosome / Golgi apparatus / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase activity / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / endosome membrane / Golgi membrane / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GLP / Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wang, J. / Liu, X. / Li, L.-F. / Su, X.-D.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2008
タイトル: Acceptor substrate binding revealed by crystal structure of human glucosamine-6-phosphate N-acetyltransferase 1
著者: Wang, J. / Liu, X. / Liang, Y.-H. / Li, L.-F. / Su, X.-D.
履歴
登録2008年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0352
ポリマ－20,7761
非ポリマー2591
水1,60389
1
A: Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0714
ポリマ－41,5522
非ポリマー5182
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area7470 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area15420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.136, 54.136, 138.638
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase / Phosphoglucosamine transacetylase / Phosphoglucosamine acetylase


分子量: 20776.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNPNAT1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q96EK6, glucosamine-phosphate N-acetyltransferase
#2: 糖 ChemComp-GLP / 2-amino-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-glucosamine / 2-amino-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 2-amino-2-deoxy-6-O-phosphono-D-glucose / 2-amino-2-deoxy-6-O-phosphono-glucose / α-D-グルコサミン6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 259.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14NO8P
識別子タイププログラム
a-D-GlcpN6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.68 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Na formate, 25% w/v PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月3日 / 詳細: Montel mirrors
放射モノクロメーター: Montel mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→54.348 Å / Num. obs: 8884 / % possible obs: 90.38 % / 冗長度: 6.04 % / Rsym value: 0.063 / Χ2: 0.77 / Net I/σ(I): 9.2 / Scaling rejects: 109
反射 シェル
解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsRsym value
2.3-2.461.30.322
2.46-2.632.20.23
2.63-2.813.80.134
2.81-3.035.60.095
3.03-3.3580.07
3.35-3.8710.60.066
3.87-4.9514.90.048
4.95-54.3516.40.04

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å50.43 Å
Translation3 Å50.43 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
LSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HUZ

2huz


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 8.536 / SU ML: 0.199 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.409 / ESU R Free: 0.263 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 424 4.8 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.209 8861 90.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.641 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6 Å20 Å20 Å2
2--1.6 Å20 Å2
3----3.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1430 0 16 89 1535
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221476
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1391.9911999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.575181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.3524.06859
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.45115263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.718157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021071
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.2645
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2940.21040
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.294
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2390.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4371.5928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.75221475
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9593606
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5954.5524
LS精密化 シェル解像度: 2.299→2.358 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.423 22 -
Rwork0.293 370 -
all-392 -
obs--55.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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