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Yorodumi- PDB-3cwc: Crystal structure of putative glycerate kinase 2 from Salmonella ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3cwc | ||||||
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Title | Crystal structure of putative glycerate kinase 2 from Salmonella typhimurium LT2 | ||||||
Components | Putative glycerate kinase 2 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / structural genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / IDP122 / Kinase | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.23 Å | ||||||
Authors | Osipiuk, J. / Zhou, M. / Holzle, D. / Anderson, W. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: X-ray crystal structure of putative glycerate kinase 2 from Salmonella typhimurium LT2. Authors: Osipiuk, J. / Zhou, M. / Holzle, D. / Anderson, W. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3cwc.cif.gz | 145.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3cwc.ent.gz | 121.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3cwc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3cwc_validation.pdf.gz | 454 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3cwc_full_validation.pdf.gz | 464.7 KB | Display | |
Data in XML | 3cwc_validation.xml.gz | 28.6 KB | Display | |
Data in CIF | 3cwc_validation.cif.gz | 40.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cw/3cwc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cw/3cwc | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data | |
Other databases |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | AUTHORS STATE THAT THE DIMERIC ASSEMBLY OF THE BIOLOGICAL UNIT THAT IS SHOWN IN REMARK 350 IS PUTATIVE. |
-Components
#1: Protein | Mass: 40152.312 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (bacteria) Strain: LT2 / Gene: STM2959 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q8ZME0 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-CL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.2 Details: 10% PEG 3000, 0.1 M Phosphate-citrate buffer, 0.2 M Sodium chloride, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 287K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9792 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 30, 2008 |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.23→49.81 Å / Num. all: 36765 / Num. obs: 36765 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 49.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 31.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.23→2.27 Å / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.622 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / Num. unique all: 1789 / % possible all: 98.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.23→49.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 14.805 / SU ML: 0.181 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.284 / ESU R Free: 0.214 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: Funded by the National Institute of Allergy and Infectious Diseases of NIH (Contract Number HHSN272200700058C).
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.093 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.23→49.81 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.23→2.28 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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