[日本語] English
万見
- PDB-1f0k: THE 1.9 ANGSTROM CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI MURG -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f0k
タイトルTHE 1.9 ANGSTROM CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI MURG
要素UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-N-ACETYLMURAMYL-(PENTAPEPTIDE) PYROPHOSPHORYL-UNDECAPRENOL N-ACETYLGLUCOSAMINE TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


undecaprenyldiphospho-muramoylpentapeptide beta-N-acetylglucosaminyltransferase / undecaprenyldiphospho-muramoylpentapeptide beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / UDP-N-acetyl-D-glucosamine:N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-meso-2,6-diaminopimelyl-D-alanyl-D-alanine-diphosphoundecaprenol 4-beta-N-acetylglucosaminlytransferase activity / : / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / carbohydrate metabolic process / cell division / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
N-acetylglucosaminyltransferase, MurG / Glycosyl transferase, family 28, C-terminal / Glycosyltransferase family 28, N-terminal domain / Glycosyltransferase family 28 N-terminal domain / Glycosyltransferase family 28 C-terminal domain / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-N-acetylglucosamine--N-acetylmuramyl-(pentapeptide) pyrophosphoryl-undecaprenol N-acetylglucosamine transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ha, S. / Walker, D. / Shi, Y. / Walker, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2000
タイトル: The 1.9 A crystal structure of Escherichia coli MurG, a membrane-associated glycosyltransferase involved in peptidoglycan biosynthesis.
著者: Ha, S. / Walker, D. / Shi, Y. / Walker, S.
履歴
登録2000年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-N-ACETYLMURAMYL-(PENTAPEPTIDE) PYROPHOSPHORYL-UNDECAPRENOL N-ACETYLGLUCOSAMINE TRANSFERASE
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-N-ACETYLMURAMYL-(PENTAPEPTIDE) PYROPHOSPHORYL-UNDECAPRENOL N-ACETYLGLUCOSAMINE TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2183
ポリマ－78,1222
非ポリマー961
水5,332296
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.613, 66.356, 67.902
Angle α, β, γ (deg.)64.29, 83.52, 65.45
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE-N-ACETYLMURAMYL-(PENTAPEPTIDE) PYROPHOSPHORYL-UNDECAPRENOL N-ACETYLGLUCOSAMINE TRANSFERASE / MURG


分子量: 39060.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P17443, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: NaMES, ammonium sulfate, TritonX-100, DTT, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7.9
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
450 mMEDTA1drop
50.1 MNaMES1reservoir
60.96 Mammonium sulfate1reservoir
70.4 %Triton-X-1001reservoir
810 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1.0092
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0092 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 65567 / Num. obs: 65567 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 41.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.79 % / Rmerge(I) obs: 0.187 / Num. unique all: 6450 / % possible all: 96.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 288150
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.4 % / Mean I/σ(I) obs: 7

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→40 Å / σ(F): 2 / σ(I): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2466 6224 -RANDOM
Rwork0.22 ---
all-65277 --
obs-61989 91 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5278 0 5 296 5579
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0055
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.295
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.247
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る