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- PDB-3csk: Structure of DPP III from Saccharomyces cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3csk
タイトルStructure of DPP III from Saccharomyces cerevisiae
要素Probable dipeptidyl-peptidase 3
キーワードHYDROLASE / ZN-HYDROLASE / AMINODIPEPTIDASE / HEXXGH-MOTIF / Aminopeptidase / Metal-binding / Metalloprotease / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase III / metalloexopeptidase activity / dipeptidyl-peptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 - #30 / Alpha-Beta Plaits - #2600 / Dipeptidyl-peptidase 3 / Peptidase family M49 / Peptidase family M49 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable dipeptidyl peptidase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Baral, P.K. / Jajcanin, N. / Deller, S. / Macheroux, P. / Abramic, M. / Gruber, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: The first structure of dipeptidyl-peptidase III provides insight into the catalytic mechanism and mode of substrate binding.
著者: Baral, P.K. / Jajcanin-Jozic, N. / Deller, S. / Macheroux, P. / Abramic, M. / Gruber, K.
履歴
登録2008年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable dipeptidyl-peptidase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7634
ポリマ－80,6491
非ポリマー1143
水8,107450
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.621, 110.121, 67.908
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Probable dipeptidyl-peptidase 3 / Dipeptidyl-peptidase III / DPP III / Dipeptidyl aminopeptidase III / Dipeptidyl arylamidase III


分子量: 80649.188 Da / 分子数: 1 / 変異: C130S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: BY4741 / 遺伝子: YOL057W, O1232 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q08225, dipeptidyl-peptidase III
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% w/v PEG 3350, 900mM MgCl2, 100mM TrisHCl, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9537, 0.9779, 0.9787, 0.9180
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月23日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
20.97791
30.97871
40.9181
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. all: 57149 / Num. obs: 57149 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 38.6 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 8600 / Rsym value: 0.414 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.95→30 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 25 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 2899 -RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 57149 95.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: PHENIX / Bsol: 58.49 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20 Å2-0.76 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5681 0 3 450 6134
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.578
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.662
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2565-0.1208-0.56081.17610.40331.95380.0678-0.2001-0.36250.0934-0.05570.09690.1383-0.0874-0.02250.1579-0.0381-0.030.14660.05280.2134.0186-1.26552.925
2-0.25290.34040.83481.27130.88090.2391-0.0109-0.05030.1977-0.16450.03840.016-0.13560.0036-0.01080.3173-0.03930.07510.3109-0.03440.408314.470222.72087.717
31.78650.5745-0.4951.2961-0.36851.4720.0385-0.57360.08950.14060.01160.05690.0324-0.0383-0.04240.25790.05340.00580.3361-0.02350.149415.457630.665528.2259
40.77050.2293-0.49041.7212-0.36822.25340.1335-0.19340.41070.0279-0.03690.665-0.3372-0.4515-0.14150.24870.08830.01670.39460.00780.3648-8.057113.79693.614
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 2-310A2 - 310
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 311-432A311 - 432
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 433-672A433 - 672
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESID 673-711A673 - 711

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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