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- PDB-3cog: Crystal structure of human cystathionase (Cystathionine gamma lya... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cog
タイトルCrystal structure of human cystathionase (Cystathionine gamma lyase) in complex with DL-propargylglycine
要素Cystathionine gamma-lyase
キーワードLYASE / CTH / PLP / Propargylglycine / SGC / inhibitor / Structural Genomics / SGC Stockholm / Structural Genomics Consortium / Amino-acid biosynthesis / Cysteine biosynthesis / Disease mutation / Phosphoprotein / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase / homocysteine desulfhydrase activity / Cysteine formation from homocysteine / Degradation of cysteine and homocysteine / cystathionine gamma-lyase / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) ...protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase / homocysteine desulfhydrase activity / Cysteine formation from homocysteine / Degradation of cysteine and homocysteine / cystathionine gamma-lyase / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) / cystathionine gamma-lyase activity / cysteine biosynthetic process via cystathionine / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / cysteine metabolic process / L-cysteine desulfhydrase activity / transsulfuration / negative regulation of apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to leukemia inhibitory factor / lipid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / calmodulin binding / extracellular exosome / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-aminopent-4-enoic acid / NITRATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cystathionine gamma-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Collins, R. / Karlberg, T. / Lehtio, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Collins, R. / Karlberg, T. / Lehtio, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Kallas, A. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Olesen, K. / Persson, C. / Schuler, H. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van den Berg, S. / Sagermark, J. / Busam, R.D. / Welin, M. / Weigelt, J. / Wikstrom, M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for the inhibition mechanism of human cystathionine gamma-lyase, an enzyme responsible for the production of H(2)S.
著者: Sun, Q. / Collins, R. / Huang, S. / Holmberg-Schiavone, L. / Anand, G.S. / Tan, C.H. / van-den-Berg, S. / Deng, L.W. / Moore, P.K. / Karlberg, T. / Sivaraman, J.
履歴
登録2008年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine gamma-lyase
B: Cystathionine gamma-lyase
C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,18219
ポリマ－177,3434
非ポリマー1,83915
水20,8971160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17860 Å2
ΔGint-120.1 kcal/mol
Surface area44930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.350, 107.220, 153.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Cystathionine gamma-lyase / Gamma-cystathionase


分子量: 44335.672 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTH / プラスミド: pNIC-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32929, cystathionine gamma-lyase

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非ポリマー , 6種, 1175分子

#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 化合物 ChemComp-2AG / (2S)-2-aminopent-4-enoic acid / L-allylglycine / アリルグリシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2 / コメント: 阻害剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細AUTHORS STATE THAT THIS ENTRY IS A COMPLEX WITH DL-PROPARGYLGLYCINE. ACCORDING TO AUTHORS, THE ...AUTHORS STATE THAT THIS ENTRY IS A COMPLEX WITH DL-PROPARGYLGLYCINE. ACCORDING TO AUTHORS, THE LIGAND 2AG DOES NOT CONTAIN THE PROPARGYL GROUP BECAUSE THE CARBON AT THE PROXIMAL END OF THE TRIPLE BOND FORMS A BOND WITH THE ADJACENT TYROSINE, AND, THEREFORE, THE LIGAND INSTEAD CONTAINS A DOUBLE BOND BETWEEN THIS CARBON AND THE TERMINAL CARBON.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 0.2M Di-ammonium hydrogen citrate, 20% PEG 3350. Streak seeding used, apo crystal soaked with inhibitor, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月19日 / 詳細: Double mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 109200 / Num. obs: 109200 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 13.81
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.445 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0040精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2NMP

2nmp


解像度: 2→19.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 3.356 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20406 5460 5 %RANDOM
Rwork0.15831 ---
obs0.16061 103738 100 %-
all-103738 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.036 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.79 Å20 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11836 0 118 1160 13114
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02212263
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3741.96716629
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.931320006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.20151534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.61824.397514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.029152046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1561550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.21886
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022362
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.22698
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.28906
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.25977
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.26173
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.21100
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1070.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1460.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2010.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8081.58238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1771.53097
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.189212357
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.99934976
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8964.54268
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 417 -
Rwork0.185 7936 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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