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- PDB-3chx: Crystal structure of Methylosinus trichosporium OB3b particulate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3chx
タイトルCrystal structure of Methylosinus trichosporium OB3b particulate methane monooxygenase (pMMO)
要素
  • 20-residue peptide
  • 26-residue peptide
  • PmoA
  • PmoB
  • PmoC
キーワードMEMBRANE PROTEIN / METHANE / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Particulate methane monooxygenase subunit c2. Chain: C / particulate methane monooxygenase, chain B / Ammonia/particulate methane monooxygenase, subunit A / Particulate methane monooxygenase, b subunit. Chain: A, domain 3 / Particulate methane monooxygenase, b subunit. Chain: A, domain 1 / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit A / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit C / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, hairpin domain superfamily / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, C-terminal ...Helix hairpin bin / Particulate methane monooxygenase subunit c2. Chain: C / particulate methane monooxygenase, chain B / Ammonia/particulate methane monooxygenase, subunit A / Particulate methane monooxygenase, b subunit. Chain: A, domain 3 / Particulate methane monooxygenase, b subunit. Chain: A, domain 1 / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit A / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit C / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, hairpin domain superfamily / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, C-terminal / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit C domain superfamily / Ammonia/particulate methane monooxygenase, subunit A superfamily / Ammonia monooxygenase / Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit B / Ammonia/methane monooxygenase, subunitB, N-terminal / Monooxygenase subunit B protein / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Helix Hairpins / Jelly Rolls / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / PmoA / PmoB / PmoC
類似検索 - 構成要素
生物種Methylosinus trichosporium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Hakemian, A.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: The metal centers of particulate methane monooxygenase from Methylosinus trichosporium OB3b.
著者: Hakemian, A.S. / Kondapalli, K.C. / Telser, J. / Hoffman, B.M. / Stemmler, T.L. / Rosenzweig, A.C.
履歴
登録2008年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PmoB
B: PmoA
C: PmoC
D: 20-residue peptide
M: 26-residue peptide
E: PmoB
F: PmoA
G: PmoC
H: 20-residue peptide
N: 26-residue peptide
I: PmoB
J: PmoA
K: PmoC
L: 20-residue peptide
O: 26-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,61524
ポリマ－314,04315
非ポリマー5729
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area55700 Å2
ΔGint-583.7 kcal/mol
Surface area92180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.810, 184.070, 203.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン: (詳細: chain AAAA,CCCC, using strict)
NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.3077, 0.6681, 0.6774), (0.3198, 0.7432, -0.5877), (-0.8961, 0.0358, -0.4424)-38.1565, 31.0754, 71.0417
2given(-0.3017, 0.3127, -0.9007), (0.6666, 0.7446, 0.0352), (0.6816, -0.5898, -0.4331)42.6907, 0.284, 75.2426

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要素

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タンパク質 , 3種, 9分子 AEIBFJCGK

#1: タンパク質 PmoB


分子量: 43181.145 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylosinus trichosporium (バクテリア)
遺伝子: pmoB / 参照: UniProt: Q9KX50
#2: タンパク質 PmoA


分子量: 28524.338 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylosinus trichosporium (バクテリア)
遺伝子: pmoA / 参照: UniProt: Q50541
#3: タンパク質 PmoC


分子量: 29024.742 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylosinus trichosporium (バクテリア)
遺伝子: pmoC / 参照: UniProt: Q9KX51

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タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 DHLMNO

#4: タンパク質・ペプチド 20-residue peptide


分子量: 1720.111 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylosinus trichosporium (バクテリア)
#5: タンパク質・ペプチド 26-residue peptide


分子量: 2230.741 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylosinus trichosporium (バクテリア)

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非ポリマー , 1種, 9分子

#6: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu

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詳細

配列の詳細AUTHORS STATE THAT IT WAS NOT POSSIBLE TO ASSIGN PEPTIDES IN CHAINS D,H,L.M,N, AND O TO A ...AUTHORS STATE THAT IT WAS NOT POSSIBLE TO ASSIGN PEPTIDES IN CHAINS D,H,L.M,N, AND O TO A PARTICULAR SEQUENCE OR CHAIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M cacodylate, 10% PEG3000, 0.25 M manganese chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月20日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator and K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→37.969 Å / Num. obs: 39753 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 3.9→4.11 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. measured all: 43098 / Num. unique all: 5723 / Rsym value: 0.376 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.7 Å37.94 Å
Translation3.7 Å37.94 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YEW

1yew


解像度: 3.9→38 Å / FOM work R set: 0.623 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.377 3992 10 %random
Rwork0.342 ---
all-39875 --
obs-39694 99.9 %-
溶媒の処理Bsol: 114.657 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 141.814 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.942 Å20 Å20 Å2
2---84.918 Å20 Å2
3---87.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18936 0 9 0 18945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.864
Refine LS restraints NCSRms: 0 / タイプ: strict / Weight: 300
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.04 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.534 403 -
Rwork0.556 --
obs-3764 96 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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