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万見
- PDB-3ch8: The crystal structure of PDZ-Fibronectin fusion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ch8
タイトルThe crystal structure of PDZ-Fibronectin fusion protein
要素
  • C-terminal octapeptide from protein ARVCF
  • fusion protein PDZ-Fibronectin,Fibronectin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / fibronectin / PDZ
機能・相同性
機能・相同性情報


ErbB-2 class receptor binding / basal protein localization / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / postsynaptic specialization / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / calcium-independent cell-matrix adhesion ...ErbB-2 class receptor binding / basal protein localization / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / postsynaptic specialization / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / calcium-independent cell-matrix adhesion / Fibronectin matrix formation / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / intermediate filament cytoskeleton organization / fibrinogen complex / peptide cross-linking / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / proteoglycan binding / extracellular matrix structural constituent / MET activates PTK2 signaling / biological process involved in interaction with symbiont / Molecules associated with elastic fibres / peptidase activator activity / RHOB GTPase cycle / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / RHOC GTPase cycle / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endodermal cell differentiation / response to muramyl dipeptide / regulation of protein phosphorylation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein targeting / positive regulation of axon extension / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Signaling by ERBB2 / Integrin signaling / RAC1 GTPase cycle / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / basal plasma membrane / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / platelet alpha granule lumen / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / acute-phase response / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / neuromuscular junction / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / structural constituent of cytoskeleton / response to wounding / Downregulation of ERBB2 signaling / integrin binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cellular response to tumor necrosis factor / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / cell junction / GPER1 signaling / Platelet degranulation
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Kringle-like fold / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin / Erbin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Makabe, K. / Huang, J. / Koide, A. / Koide, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for exquisite specificity of affinity clamps, synthetic binding proteins generated through directed domain-interface evolution.
著者: Huang, J. / Makabe, K. / Biancalana, M. / Koide, A. / Koide, S.
履歴
登録2008年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.details / _entity.pdbx_description

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: fusion protein PDZ-Fibronectin,Fibronectin
P: C-terminal octapeptide from protein ARVCF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9483
ポリマ－21,9232
非ポリマー241
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area10170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.008, 69.008, 46.706
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 fusion protein PDZ-Fibronectin,Fibronectin / FN / Cold-insoluble globulin / CIG


分子量: 20996.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: see REMARK 400,see REMARK 400 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET system / 遺伝子: FN1, FN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02751, UniProt: Q96RT1*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド C-terminal octapeptide from protein ARVCF


分子量: 927.011 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminal residues / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS PROTEIN IS A VARIANT OF PREVIOUSLY DEPOSITED FUSION PROTEIN (PDBID: 2QBW). THE CIRCULAR ...THIS PROTEIN IS A VARIANT OF PREVIOUSLY DEPOSITED FUSION PROTEIN (PDBID: 2QBW). THE CIRCULAR PERMUTATED ERVIN PDZ DOMAIN (UNIPROTKB ENTRY: Q96RT1 RESIDUES 1318-1410) WAS FUSED AT THE N-TERMINUS OF THE 10TH FIBRONECTIN TYPE III DOMAIN OF HUMAN FIBRONECTIN (UNIPROTKB: P02751) VIA GLY-GLY-SER-GLY-GLY LINKER. THE PDZ DOMAIN WAS CIRCULAR PERMUTATED FOR A CERTAIN ORIENTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 31% isopropanol, 0.1M HEPES, 0.2M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 23031 / Num. obs: 23031 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 23.74
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 2.712 / Num. unique all: 2256 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 11.257 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25984 973 5.1 %RANDOM
Rwork0.20071 ---
obs0.20354 18126 97.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.924 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.84 Å2-0.42 Å20 Å2
2---0.84 Å20 Å2
3---1.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1535 0 1 89 1625
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221575
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.621.9612149
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6275199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.14223.91369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.70915239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.696159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021221
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.2654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.21063
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.297
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2770.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9931.51002
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48821605
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.353647
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6394.5542
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.583 68 -
Rwork0.542 1183 -
obs--88.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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