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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3cev | ||||||
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タイトル | ARGINASE FROM BACILLUS CALDEVELOX, COMPLEXED WITH L-ARGININE | ||||||
要素 | PROTEIN (ARGINASE) | ||||||
キーワード | HYDROLASE / ENZYME / ARGININE HYDROLYSIS / NITROGEN METABOLISM / MANGANESE METALLOENZYME | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 arginase / arginase activity / arginine catabolic process to ornithine / urea cycle / manganese ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacillus caldovelox (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Bewley, M.C. / Jeffrey, P.D. / Patchett, M.L. / Kanyo, Z.F. / Baker, E.N. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999 タイトル: Crystal structures of Bacillus caldovelox arginase in complex with substrate and inhibitors reveal new insights into activation, inhibition and catalysis in the arginase superfamily. 著者: Bewley, M.C. / Jeffrey, P.D. / Patchett, M.L. / Kanyo, Z.F. / Baker, E.N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3cev.cif.gz | 355.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3cev.ent.gz | 290.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3cev.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3cev_validation.pdf.gz | 412.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3cev_full_validation.pdf.gz | 428.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3cev_validation.xml.gz | 35.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3cev_validation.cif.gz | 56.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ce/3cev ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ce/3cev | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 32476.248 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: STRUCTURE CONTAINS TWO ARGININE LIGANDS BOUND TO EACH MOLECULE. ONE (LABELLED R 407 - R 412) IS BOUND IN THE ACTIVE SITE, COORDINATED TO THE SINGLE MN. THE OTHER (LABELLED R 401 - R 406) IS ...詳細: STRUCTURE CONTAINS TWO ARGININE LIGANDS BOUND TO EACH MOLECULE. ONE (LABELLED R 407 - R 412) IS BOUND IN THE ACTIVE SITE, COORDINATED TO THE SINGLE MN. THE OTHER (LABELLED R 401 - R 406) IS AT AN EXTERNAL SITE, BETWEEN SUBUNITS. EACH MOLECULE HAS JUST A SINGLE MN ION AT THE ACTIVE SITE (MNA) INSTEAD OF THE USUAL TWO. THE SECOND WAS REMOVED BY TREATMENT WITH EDTA. 由来: (組換発現) Bacillus caldovelox (バクテリア) 株: BACILLUS SPECIES DSM 411 / 解説: BACILLUS SPECIES DSM 411 / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53608, arginase #2: 化合物 | ChemComp-MN / #3: 化合物 | ChemComp-ARG / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | TWO ARGININE LIGANDS ARE BOUND TO EACH MOLECULE, ONE AT THE ACTIVE SITE, THE OTHER AT AN ...TWO ARGININE LIGANDS ARE BOUND TO EACH MOLECULE, ONE AT THE ACTIVE SITE, THE OTHER AT AN INTERMOLEC | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: MIXING 2 UL PROTEIN WITH 2 UL RESERVOIR SOLUTION PROTEIN SOLUTION 27 MG/ML PROTEIN, 10 MM MOPS,PH 7.5 RESERVOIR SOLUTION 28% MONOMETHYLPEG 2000, 10 MM EDTA, 10 MM GUANIDINE HYDROCHLORIDE, IN ...詳細: MIXING 2 UL PROTEIN WITH 2 UL RESERVOIR SOLUTION PROTEIN SOLUTION 27 MG/ML PROTEIN, 10 MM MOPS,PH 7.5 RESERVOIR SOLUTION 28% MONOMETHYLPEG 2000, 10 MM EDTA, 10 MM GUANIDINE HYDROCHLORIDE, IN 0.05 M BISTRISPROPANE/HCL, PH 8. THE CRYSTALS WERE THEN SOAKED IN 42.5% MMPEG 2000, 10 MM GUANIDINE HYDROCHLORIDE, 10 MM L-ARGININE, 10 MM EDTA, 0.05M BISTRISPROPANE/HCL, PH 8.5 FOR 8 HOURS, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 113 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→40 Å / Num. obs: 73511 / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 2.75 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 14.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 52.4 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 201956 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 52.4 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: REFINED MODEL FOR THE PH 8.5 NATIVE STRUCTURE: 2CEV 解像度: 2.4→8 Å / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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Refine analyze | Luzzati d res low obs: 8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: RESTRAINTS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Xplor file | Serial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.193 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |