[日本語] English
万見
- PDB-3cek: Crystal structure of human dual specificity protein kinase (TTK) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cek
タイトルCrystal structure of human dual specificity protein kinase (TTK)
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードTRANSFERASE / TTK / hMPS1 / PYT / ESK / kinase / dual specificity / phosphotyrosine picked threonine kinase / SGC / Structural Genomics Consortium / ATP-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7PE / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Keates, T. / Elkins, J.M. / King, O. / Fedorov, O. / Picaud, S.S. / Pike, A.C.W. / Roos, A. / Pilka, E. ...Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Keates, T. / Elkins, J.M. / King, O. / Fedorov, O. / Picaud, S.S. / Pike, A.C.W. / Roos, A. / Pilka, E. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Small-molecule kinase inhibitors provide insight into Mps1 cell cycle function.
著者: Kwiatkowski, N. / Jelluma, N. / Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Manak, M.S. / Kwon, M. / Choi, H.G. / Sim, T. / Deveraux, Q.L. / Rottmann, S. / Pellman, D. / Shah, J.V. / Kops, G.J. ...著者: Kwiatkowski, N. / Jelluma, N. / Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Manak, M.S. / Kwon, M. / Choi, H.G. / Sim, T. / Deveraux, Q.L. / Rottmann, S. / Pellman, D. / Shah, J.V. / Kops, G.J. / Knapp, S. / Gray, N.S.
履歴
登録2008年2月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7363
ポリマ－36,1151
非ポリマー6212
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子

A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,4726
ポリマ－72,2312
非ポリマー1,2424
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-15.7 kcal/mol
Surface area23800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.846, 107.467, 111.872
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-938-

HOH

詳細AUTHORS STATE THAT THE GEL FILTRATION SUGGESTS A MONOMERIC ASSEMBLY OF THE BIOLOGICAL UNIT.

-
要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 36115.258 Da / 分子数: 1 / 断片: Protein kinase domain: Residues 519-808 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTK, MPS1L1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-7PE / 2-(2-(2-(2-(2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENT / 3,6,9,12,15,18-ヘキサオキサイコサン-1-オ-ル


分子量: 310.384 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 55% PEG 300, 0.25M NaCl, Na/K Phosphate pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40.456 Å / Num. all: 19092 / Num. obs: 19054 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.898 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 2722 / % possible all: 99.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å32.9 Å
Translation2.5 Å32.9 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2QKR, 2H9V, 2F2U, 2EUE

2qkr

2h9v

2f2u

2eue
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.3→34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 11.479 / SU ML: 0.139 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 980 5.1 %RANDOM
Rwork0.184 ---
all0.188 19053 --
obs0.188 19053 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.156 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.35 Å20 Å20 Å2
2--2.8 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2031 0 32 69 2132
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222106
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021426
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4721.9782841
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9463.0043450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4655253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.33925.38591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.09715368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.939155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02382
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.26631278
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5923510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.77152067
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.1848828
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.40811774
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.396 91 -
Rwork0.239 1263 -
all-1354 -
obs--97.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.09812.0405-1.18838.3594-1.62546.52330.0762-0.5597-0.53080.67290.0365-0.7990.37910.4265-0.1127-0.00380.00070.00230.1406-0.009-0.079811.249324.045751.6312
26.7695-0.6564-4.15881.88080.22779.5431-0.16-0.1598-0.50420.27040.0084-0.2930.7018-0.02720.1516-0.1365-0.0437-0.0033-0.02090.0616-0.1410.607121.573245.1626
35.47181.47181.72961.56020.51371.08730.096-0.6673-0.09210.1726-0.12020.15960.023-0.10020.0242-0.11880.00090.0089-0.09750.0277-0.1603-2.727521.400536.8064
49.08835.3775-1.72955.407-5.29588.5324-0.4877-0.4713-0.9578-0.33350.5562-1.15171.49020.4881-0.06850.0004-0.0657-0.00170.0865-0.03020.03122.279816.665431.9893
54.0194-1.26251.73787.7003-0.1764.17580.0778-0.1217-0.6932-0.1412-0.1469-0.16320.70270.48410.0691-0.1330.0112-0.071-0.1790.02230.0113-9.42946.220626.6278
69.746-2.0028-1.0341.6188-2.50826.24110.27560.2497-0.032-0.0147-0.23160.04720.4841-0.0201-0.0440.07250.0301-0.0219-0.1045-0.01470.0751-9.468-3.072121.5845
72.8507-2.0049-0.11795.8861-0.40273.4244-0.01490.237-0.6307-0.0349-0.02780.61910.2909-0.67090.0427-0.2135-0.0697-0.0757-0.09070.008-0.0036-20.469212.968725.3237
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA515 - 53320 - 38
2X-RAY DIFFRACTION2AA534 - 56339 - 68
3X-RAY DIFFRACTION3AA564 - 66169 - 166
4X-RAY DIFFRACTION4AA662 - 686167 - 191
5X-RAY DIFFRACTION5AA687 - 739192 - 244
6X-RAY DIFFRACTION6AA740 - 753245 - 258
7X-RAY DIFFRACTION7AA754 - 794259 - 299

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る