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- PDB-3ceh: Human liver glycogen phosphorylase (tense state) in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ceh
タイトルHuman liver glycogen phosphorylase (tense state) in complex with the allosteric inhibitor AVE5688
要素Glycogen phosphorylase, liver form
キーワードTRANSFERASE / protein ligand complex / tense state / allosteric inhibitor / Allosteric enzyme / Carbohydrate metabolism / Disease mutation / Glycogen metabolism / Glycogen storage disease / Glycosyltransferase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / bile acid binding ...vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / bile acid binding / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / AMP binding / necroptotic process / response to bacterium / pyridoxal phosphate binding / glucose homeostasis / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AVE / N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Glycogen phosphorylase, liver form
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wendt, K.U. / Dreyer, M.K. / Anderka, O. / Klabunde, T. / Loenze, P. / Defossa, E. / Schmoll, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Thermodynamic characterization of allosteric glycogen phosphorylase inhibitors.
著者: Anderka, O. / Loenze, P. / Klabunde, T. / Dreyer, M.K. / Defossa, E. / Wendt, K.U. / Schmoll, D.
履歴
登録2008年2月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, liver form
B: Glycogen phosphorylase, liver form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,32611
ポリマ－186,1272
非ポリマー2,1999
水9,152508
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7690 Å2
ΔGint-25.5 kcal/mol
Surface area56370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.115, 124.115, 122.491
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, liver form


分子量: 93063.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PYGL / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06737, glycogen phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-NBG / N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine / N-(β-D-グルコピラノシル)アセトアミド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
b-D-Glcp1NAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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非ポリマー , 5種, 515分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 化合物 ChemComp-AVE / 4-[3-(2-Chloro-4,5-difluoro-benzoyl)ureido]-3-trifluoromethoxybenzoic acid / 4-({[(2-chloro-4,5-difluorophenyl)carbonyl]carbamoyl}amino)-3-(trifluoromethoxy)benzoic acid


分子量: 438.690 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H8ClF5N2O5
#6: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 508 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.97 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 7 mg/ml in 20 mM BES, 1 mM EDTA, 0.5 mM DTT, pH 6.5, 50 mM NBG, 2.5 mM AVE5688, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.8→43.6 Å / Num. obs: 51974 / % possible obs: 99.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化解像度: 2.8→43.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 13.906 / SU ML: 0.269 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.373 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2618 5.1 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.17 51525 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.764 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→43.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12898 0 142 508 13548
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02213375
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5991.96818108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.851590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.82624.275648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.033152376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7341580
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.21969
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0210112
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.27080
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.29117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2777
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2520.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2240.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6791.58140
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.173212846
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6335973
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.684.55262
LS精密化 シェル解像度: 2.801→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 204 -
Rwork0.244 3620 -
all-3824 -
obs--99.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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