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万見
- PDB-3c98: Revised structure of the munc18a-syntaxin1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c98
タイトルRevised structure of the munc18a-syntaxin1 complex
要素
  • Syntaxin-1A
  • Syntaxin-binding protein 1
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / protein complex / Alternative splicing / Cytoplasm / Membrane / Phosphoprotein / Protein transport / Transport / Coiled coil / Neurotransmitter transport / Transmembrane / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of vesicle docking / regulation of acrosomal vesicle exocytosis / positive regulation of glutamate secretion, neurotransmission / negative regulation of SNARE complex assembly / developmental process involved in reproduction / axon target recognition / regulation of vesicle fusion / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / myosin head/neck binding / platelet degranulation ...positive regulation of vesicle docking / regulation of acrosomal vesicle exocytosis / positive regulation of glutamate secretion, neurotransmission / negative regulation of SNARE complex assembly / developmental process involved in reproduction / axon target recognition / regulation of vesicle fusion / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / myosin head/neck binding / platelet degranulation / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / extrinsic component of presynaptic membrane / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle maturation / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / presynaptic active zone cytoplasmic component / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / positive regulation of mast cell degranulation / secretion by cell / regulation of exocytosis / SNAP receptor activity / chloride channel inhibitor activity / SNARE complex / vesicle fusion / platelet alpha granule / neuromuscular synaptic transmission / calcium-ion regulated exocytosis / actomyosin / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / ATP-dependent protein binding / neurotransmitter secretion / vesicle docking involved in exocytosis / long-term synaptic depression / protein localization to membrane / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / insulin secretion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / response to gravity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / myosin binding / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of protein-containing complex assembly / phospholipase binding / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / phagocytic vesicle / presynaptic active zone membrane / endomembrane system / acrosomal vesicle / secretory granule / SNARE binding / protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / establishment of localization in cell / postsynaptic density membrane / cellular response to type II interferon / platelet aggregation / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / terminal bouton / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / response to estradiol / presynapse / presynaptic membrane / neuron apoptotic process / protein-macromolecule adaptor activity / nuclear membrane / molecular adaptor activity / negative regulation of neuron apoptotic process / transmembrane transporter binding / neuron projection / postsynapse
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-1A / Syntaxin-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Hattendorf, D.A. / Misura, K.M. / Burkhardt, P. / Scheller, R.H. / Fasshauer, D. / Weis, W.I.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Munc18a controls SNARE assembly through its interaction with the syntaxin N-peptide
著者: Burkhardt, P. / Hattendorf, D.A. / Weis, W.I. / Fasshauer, D.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Three-dimensional structure of the neuronal-Sec1-syntaxin 1a complex
著者: Misura, K.M. / Scheller, R.H. / Weis, W.I.
履歴
登録2008年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2008年3月25日ID: 1DN1
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syntaxin-binding protein 1
B: Syntaxin-1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,5232
ポリマ－101,5232
非ポリマー00
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4930 Å2
ΔGint-17.5 kcal/mol
Surface area37430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.070, 158.070, 81.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Syntaxin-binding protein 1 / munc18A / Unc-18 homolog / Unc-18A / Unc-18-1 / N- Sec1 / rbSec1 / p67


分子量: 69071.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pQE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61765
#2: タンパク質 Syntaxin-1A / syntaxin1 / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A / Neuron- specific antigen HPC-1


分子量: 32451.459 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pQE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.91 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: PEG400, Ammonium Acetate, Sodium Acetate, EDTA, 2-mercaptoethanol, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-210.9798
シンクロトロンSSRL BL9-220.9252, 0.9795, 0.9798
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1999年7月4日
ADSC QUANTUM 42CCD1999年7月4日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97981
20.92521
30.97951
反射解像度: 2.6→33.88 Å / Num. all: 32718 / Num. obs: 32178 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 49.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.409 / Num. unique all: 3091 / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.601→33.88 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.41 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 28.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 2332 8.01 %RANDOM
Rwork0.203 26798 --
obs0.208 29130 90.29 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.889 Å2 / ksol: 0.296 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 216.89 Å2 / Biso mean: 74.012 Å2 / Biso min: 28.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.111 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.111 Å2-0 Å2
3---0.222 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.601→33.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6327 0 0 69 6396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036422
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6698642
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047983
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021109
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9642492
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.601-2.6540.319910.2961262135372.47
2.654-2.7120.3971270.3051387151481.53
2.712-2.7750.3571350.2881422155783.26
2.775-2.8450.3831520.2971419157184.46
2.845-2.9210.3531210.2781503162486.29
2.921-3.0070.3341200.2781520164088.08
3.007-3.1040.3141410.2651541168289.66
3.104-3.2150.3061340.2561601173592.93
3.215-3.3440.3351420.2441570171291.5
3.344-3.4960.2821490.241605175492.71
3.496-3.680.2851430.2171524166788.48
3.68-3.910.2871320.2041638177093.35
3.91-4.2120.2281340.1791668180294.44
4.212-4.6340.1971330.1421725185897.48
4.634-5.3030.2131580.1511752191099.07
5.303-6.6730.2541600.1871777193798.93
6.673-33.8840.1781600.1571884204498.41
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.212-0.64620.12183.1179-0.9311.7027-0.145-0.4806-0.3920.55860.07870.14590.07850.14460.00010.7065-0.00750.12870.55980.03680.412253.917555.245222.9154
23.39810.2154-0.09492.2196-0.86933.3697-0.0604-0.4263-0.37980.50210.01960.67270.2212-0.0250.00010.5428-0.01490.15910.43240.06330.72529.735759.098412.9113
33.33160.98520.58322.09060.52952.0055-0.0780.16630.2212-0.2607-0.01970.5789-0.3378-0.0691-00.55870.0801-0.00660.3873-0.00320.670930.987273.702-3.122
40.05030.05610.0282-0.01250.0380.06210.0227-0.08790.59670.53360.301-0.119-0.1368-0.1522-0.00041.38990.00090.50791.82090.12720.995348.591846.756836.158
51.2253-0.1106-0.08624.21731.0181.75660.0433-0.12470.3663-0.01990.0514-0.0425-0.4980.0926-00.8155-0.19090.05880.7406-0.0290.475862.377490.997820.6303
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 4-136A4 - 136
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 137-235 or resid 532-592)A137 - 235
3X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 137-235 or resid 532-592)A532 - 592
4X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 236-505A236 - 505
5X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 2-9B2 - 9
6X-RAY DIFFRACTION5chain B and resid 27-248B27 - 248

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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