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万見
- PDB-3c7x: Hemopexin-like domain of matrix metalloproteinase 14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c7x
タイトルHemopexin-like domain of matrix metalloproteinase 14
要素Matrix metalloproteinase-14
キーワードHYDROLASE / membrane protein interaction / pro-MMP-2 / TIMP-2 / metastasis / Cleavage on pair of basic residues / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Transmembrane / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / craniofacial suture morphogenesis / positive regulation of macrophage migration / macropinosome / head development / chondrocyte proliferation / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration / response to odorant ...membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / craniofacial suture morphogenesis / positive regulation of macrophage migration / macropinosome / head development / chondrocyte proliferation / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration / response to odorant / tissue remodeling / positive regulation of protein processing / negative regulation of focal adhesion assembly / endochondral ossification / embryonic cranial skeleton morphogenesis / zymogen activation / endothelial cell proliferation / intermediate filament cytoskeleton / positive regulation of B cell differentiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of myotube differentiation / negative regulation of Notch signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / regulation of protein localization to plasma membrane / response to mechanical stimulus / ovarian follicle development / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / skeletal system development / cell motility / lung development / protein catabolic process / response to organic cyclic compound / metalloendopeptidase activity / protein processing / Golgi lumen / response to estrogen / male gonad development / integrin binding / melanosome / positive regulation of cell growth / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / endopeptidase activity / response to oxidative stress / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / 4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / PGBD superfamily / Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain ...Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / 4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / PGBD superfamily / Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Matrix metalloproteinase-14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Tochowicz, A. / Itoh, Y. / Maskos, K. / Bode, W. / Goettig, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: The dimer interface of the membrane type 1 matrix metalloproteinase hemopexin domain: crystal structure and biological functions
著者: Tochowicz, A. / Goettig, P. / Evans, R. / Visse, R. / Shitomi, Y. / Palmisano, R. / Ito, N. / Richter, K. / Maskos, K. / Franke, D. / Svergun, D. / Nagase, H. / Bode, W. / Itoh, Y.
履歴
登録2008年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32018年6月20日Group: Advisory / Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix metalloproteinase-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1903
ポリマ－23,1311
非ポリマー582
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Matrix metalloproteinase-14
ヘテロ分子

A: Matrix metalloproteinase-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3806
ポリマ－46,2632
非ポリマー1174
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-x+y+1,-z+1/31
3
A: Matrix metalloproteinase-14
ヘテロ分子

A: Matrix metalloproteinase-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3806
ポリマ－46,2632
非ポリマー1174
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)77.210, 77.210, 66.819
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-162-

HOH

詳細Biochical experiments suggest both monomer and dimers as biological unit, while the exact dimer has not been identified.

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要素

#1: タンパク質 Matrix metalloproteinase-14 / Hemopexin 14 domain / MMP-14 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MT-MMP 1 / MTMMP1 / ...Hemopexin 14 domain / MMP-14 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MT-MMP 1 / MTMMP1 / Membrane-type-1 matrix / metalloproteinase / MT1-MMP / MT1MMP / MMP- X1


分子量: 23131.346 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 316-511 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P50281, membrane-type matrix metalloproteinase-1
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.4 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 2.1M malic acid, 0.1M HCl, 40% acetone, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月30日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 25677 / Num. obs: 25677 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 14.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 37.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.351 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 2522 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ITV

1itv


解像度: 1.7→19.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1410184.91 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 1297 5.1 %RANDOM
Rwork0.185 ---
all0.192 25607 --
obs0.185 25607 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.1202 Å2 / ksol: 0.367285 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.13 Å20.58 Å20 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----2.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1637 0 2 235 1874
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.792.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 126 5 %
Rwork0.258 2388 -
obs-2480 98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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