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万見
- PDB-3c6w: Crystal structure of the ING5 PHD finger in complex with H3K4me3 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c6w
タイトルCrystal structure of the ING5 PHD finger in complex with H3K4me3 peptide
要素
  • H3K4me3 histone peptide
  • Inhibitor of growth protein 5
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Chromatin / PHD / ING / epigenetics / histone / Alternative splicing / Metal-binding / Phosphoprotein / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA replication-dependent chromatin disassembly / regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of growth / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / protein acetylation / regulation of DNA replication / histone acetyltransferase complex / negative regulation of fibroblast proliferation ...DNA replication-dependent chromatin disassembly / regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of growth / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / protein acetylation / regulation of DNA replication / histone acetyltransferase complex / negative regulation of fibroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / methylated histone binding / positive regulation of apoptotic signaling pathway / regulation of cell growth / apoptotic signaling pathway / HATs acetylate histones / fibroblast proliferation / regulation of cell cycle / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger ...Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibitor of growth protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Champagne, K.S. / Pena, P.V. / Johnson, K. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: The crystal structure of the ING5 PHD finger in complex with an H3K4me3 histone peptide.
著者: Champagne, K.S. / Saksouk, N. / Pena, P.V. / Johnson, K. / Ullah, M. / Yang, X.J. / Cote, J. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2008年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibitor of growth protein 5
B: H3K4me3 histone peptide
C: Inhibitor of growth protein 5
D: H3K4me3 histone peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5488
ポリマ－16,2874
非ポリマー2624
水2,468137
1
A: Inhibitor of growth protein 5
B: H3K4me3 histone peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2744
ポリマ－8,1432
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
手法PISA
2
C: Inhibitor of growth protein 5
D: H3K4me3 histone peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2744
ポリマ－8,1432
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.140, 68.140, 28.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細The biomolecule is a monomer with a bound peptide

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要素

#1: タンパク質 Inhibitor of growth protein 5 / p28ING5


分子量: 6792.862 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 184-236 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ING5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WYH8
#2: タンパク質・ペプチド H3K4me3 histone peptide


分子量: 1350.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic H3K4me3 histone peptide
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.95 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.6 M Sodium Citrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.2574, 1.28304, 1.28264
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月22日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.25741
21.283041
31.282641
反射解像度: 1.75→34 Å / Num. obs: 13176 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.95 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 5.23 % / Rmerge(I) obs: 0.219 / Mean I/σ(I) obs: 6.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
SOLVE位相決定
CNS精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→34 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.199 1888 random
Rwork0.186 --
obs0.186 12981 -
all-25634 -
原子変位パラメータBiso mean: 20.3814 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.159 Å20 Å20 Å2
2--0.159 Å20 Å2
3----0.318 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-1.75 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数975 0 4 137 1116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007403
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33696
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.297
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.51967
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.81 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.246 157
Rwork0.211 -
obs-1971

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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