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- PDB-3c61: Crystal structure of dihydroorotate dehydrogenase from Leishmania... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c61
タイトルCrystal structure of dihydroorotate dehydrogenase from Leishmania donovani
要素Dihydroorotate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / STRUCTURAL GENOMICS / dihydroorotate dehydrogenase / leishmaniasis / PSI / Protein Structure Initiative / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium / SGPP
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroorotate dehydrogenase (fumarate) / dihydroorotate dehydrogenase (fumarate) activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroorotate Dehydrogenase A; chain A, domain 2 / Dihydroorotate Dehydrogenase A, chain A, domain 2 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1A / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1/ 2 / : / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Roll ...Dihydroorotate Dehydrogenase A; chain A, domain 2 / Dihydroorotate Dehydrogenase A, chain A, domain 2 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1A / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1/ 2 / : / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AZIDE ION / (2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / OROTIC ACID / Dihydroorotate dehydrogenase (fumarate)
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Arakaki, T.L. / Merritt, E.A. / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium (SGPP)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Dihydroorotate dehydrogenase from Leishmania donovani.
著者: Arakaki, T.L. / Merritt, E.A. / Ullman, B. / Yates, P.A.
履歴
登録2008年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydroorotate dehydrogenase
B: Dihydroorotate dehydrogenase
C: Dihydroorotate dehydrogenase
D: Dihydroorotate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,48130
ポリマ－136,0364
非ポリマー3,44526
水13,547752
1
A: Dihydroorotate dehydrogenase
B: Dihydroorotate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,77916
ポリマ－68,0182
非ポリマー1,76114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
手法PISA
2
C: Dihydroorotate dehydrogenase
D: Dihydroorotate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,70214
ポリマ－68,0182
非ポリマー1,68412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.869, 83.869, 188.725
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Dihydroorotate dehydrogenase


分子量: 34008.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
プラスミド: pET200 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D0VWT2*PLUS, EC: 1.3.99.11

-
非ポリマー , 7種, 778分子

#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド


分子量: 42.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3
#4: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#5: 化合物
ChemComp-ORO / OROTIC ACID / オロチン酸


分子量: 156.096 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H4N2O4
#6: 化合物 ChemComp-DTU / (2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / ジチオエリトリト-ル


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 752 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT ...THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT THE TIME OF DEPOSITION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: 2.545M Sodium chloride, 0.1M Citric acid, 5mM Orotic acid pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5.2 % / Av σ(I) over netI: 9.1 / 数: 713271 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 0.91 / D res high: 1.8 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 137519 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.885099.910.0711.0435.9
3.083.8810010.0861.1085.7
2.693.0810010.0981.0435.3
2.442.6910010.1121.0855.2
2.272.4410010.1351.1035.1
2.132.2710010.161.0165
2.032.1310010.20.8125
1.942.0310010.2740.6825
1.861.9410010.3780.5985
1.81.8699.910.5150.5194.6
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 137519 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 0.914 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.864.60.515137960.519199.9
1.86-1.9450.378137080.5981100
1.94-2.0350.274137350.6821100
2.03-2.1350.2137730.8121100
2.13-2.2750.16137741.0161100
2.27-2.445.10.135136901.1031100
2.44-2.695.20.112137821.0851100
2.69-3.085.30.098137401.0431100
3.08-3.885.70.086137471.1081100
3.88-505.90.071137741.043199.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.01 Å37.75 Å
Translation2.01 Å37.75 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2B4G

2b4g


解像度: 1.8→33.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 2.096 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 6902 5 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.168 137496 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.249 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20.13 Å20 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→33.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9532 0 212 752 10496
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02210279
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026884
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4011.99614029
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.949316882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1651353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.6624.388449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.41151673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2461558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02111626
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7511.56396
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1921.52600
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.371210322
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.25833883
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6524.53655
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 509 -
Rwork0.253 9631 -
all-10140 -
obs--99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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