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万見
- PDB-3c5w: Complex between PP2A-specific methylesterase PME-1 and PP2A core ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c5w
タイトルComplex between PP2A-specific methylesterase PME-1 and PP2A core enzyme
要素
  • PP2A A subunit
  • PP2A C subunit
  • PP2A-specific methylesterase PME-1
キーワードHYDROLASE / methylesterase / phosphatase / PP2A
機能・相同性
機能・相同性情報


protein phosphatase methylesterase-1 / : / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex ...protein phosphatase methylesterase-1 / : / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex / protein serine/threonine phosphatase complex / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / peptidyl-threonine dephosphorylation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / INTAC complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / FAR/SIN/STRIPAK complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / protein phosphatase regulator activity / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / protein antigen binding / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / Co-stimulation by CD28 / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Co-inhibition by CTLA4 / protein phosphatase inhibitor activity / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / lncRNA binding / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / ERK/MAPK targets / mesoderm development / protein serine/threonine phosphatase activity / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / T cell homeostasis / regulation of cell differentiation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of microtubule polymerization / phosphoprotein phosphatase activity / lateral plasma membrane / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / negative regulation of hippo signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein dephosphorylation / spindle assembly / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein tyrosine phosphatase activity / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein phosphatase 2A binding / AURKA Activation by TPX2 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Spry regulation of FGF signaling / meiotic cell cycle / chromosome segregation / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / PKR-mediated signaling / tau protein binding / response to lead ion / Negative regulation of MAPK pathway / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / protein phosphatase binding
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase methylesterase, eukaryotic / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / Lipases, serine active site. / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. ...Protein phosphatase methylesterase, eukaryotic / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / Lipases, serine active site. / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Alpha/beta hydrolase family / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Leucine-rich Repeat Variant / Metallo-dependent phosphatase-like / Leucine-rich Repeat Variant / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / 4-Layer Sandwich / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Alpha/Beta hydrolase fold / Armadillo-type fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Protein phosphatase methylesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xing, Y. / Li, Z. / Chen, Y. / Stock, J. / Jeffrey, P.D. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2008
タイトル: Structural mechanism of demethylation and inactivation of protein phosphatase 2A.
著者: Xing, Y. / Li, Z. / Chen, Y. / Stock, J.B. / Jeffrey, P.D. / Shi, Y.
履歴
登録2008年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PP2A A subunit
C: PP2A C subunit
P: PP2A-specific methylesterase PME-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,6773
ポリマ－95,6773
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.292, 54.839, 125.146
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PP2A A subunit


分子量: 25896.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30153
#2: タンパク質 PP2A C subunit


分子量: 35693.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P67775
#3: タンパク質 PP2A-specific methylesterase PME-1


分子量: 34087.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y570
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CHAIN A HAS 47-399 RESIDUES DELETION AND CHAIN P HAS 239-283 LOOP REPLACED BY EGK. THE PROTEIN ...CHAIN A HAS 47-399 RESIDUES DELETION AND CHAIN P HAS 239-283 LOOP REPLACED BY EGK. THE PROTEIN CONSTRUCT (CHAIN P) IS A NON-CATALYTIC MUTANT WITH SER156 REPLACED BY ALA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.22 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% w/v PEG3350, 100 mM ammonium citrate, and 5 mM DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→100 Å / Num. all: 20623 / Num. obs: 20623 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.095
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.4 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0038精密化
CBASSデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PP2A A subunit, PP2A C subunit, PME-1 monomer

解像度: 2.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 34.63 / SU ML: 0.325 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.438 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26338 1018 5 %RANDOM
Rwork0.19513 ---
obs0.19844 19235 98.63 %-
all-19235 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.744 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.32 Å20 Å2-1.39 Å2
2--1.39 Å20 Å2
3---0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6441 0 0 62 6503
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0226579
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0871.9648922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1235811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.02924.276297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.005151142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.991539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21005
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024950
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.23244
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.24503
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.2235
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2491.54175
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.44526557
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.63332730
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0494.52365
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 76 -
Rwork0.246 1356 -
obs--95.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.0328-2.4129-2.10946.96770.42516.90440.37820.0349-0.18890.2988-0.2210.93520.9379-0.2054-0.15730.3270.08370.04980.4444-0.06870.1794-35.94612.17842.6351
210.5488-2.008-4.45431.08251.70187.2277-0.5512-0.72350.7518-0.25930.38570.9387-0.4504-0.36270.1655-0.0857-0.0145-0.0566-0.05940.07780.3068-34.47042.992428.3509
34.41060.3187-2.63851.6241-0.68082.2941-0.35091.2696-0.3582-0.59320.17470.55160.2963-0.76570.17630.0515-0.2975-0.03790.30310.0178-0.1483-28.0487-8.72617.2781
43.11650.4031-0.15171.8864-0.2952.486-0.05110.242-0.1052-0.07340.0574-0.06690.30410.0489-0.0063-0.2067-0.04940.0212-0.2771-0.0078-0.27871.5805-2.899920.9402
52.3233-0.96540.77632.6104-1.86433.7488-0.1714-0.19430.02320.4565-0.1691-0.4014-0.35890.45430.3405-0.1149-0.0943-0.0792-0.0634-0.0248-0.099623.61251.221852.5886
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA9 - 465 - 42
2X-RAY DIFFRACTION2AA402 - 45445 - 97
3X-RAY DIFFRACTION3AA455 - 58998 - 232
4X-RAY DIFFRACTION4CB6 - 2937 - 294
5X-RAY DIFFRACTION5PC39 - 3765 - 300
6X-RAY DIFFRACTION5CB304 - 309305 - 310

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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