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万見
- PDB-3byh: Model of actin-fimbrin ABD2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3byh
タイトルModel of actin-fimbrin ABD2 complex
要素
  • Actin
  • fimbrin ABD2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / helical filament / protein polymer / Acetylation / ATP-binding / Cytoplasm / Cytoskeleton / Methylation / Nucleotide-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / regulation of transepithelial transport / nBAF complex / brahma complex / morphogenesis of a polarized epithelium / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton ...positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / regulation of transepithelial transport / nBAF complex / brahma complex / morphogenesis of a polarized epithelium / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / GBAF complex / Formation of annular gap junctions / Tat protein binding / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / regulation of nucleotide-excision repair / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / tight junction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / apical junction complex / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of double-strand break repair / maintenance of blood-brain barrier / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / positive regulation of stem cell population maintenance / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / brush border / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein localization to plasma membrane / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / calyx of Held / axonogenesis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / adherens junction / positive regulation of cell differentiation / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / DNA Damage Recognition in GG-NER / Schaffer collateral - CA1 synapse / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinetochore / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / platelet aggregation / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nuclear matrix / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / UCH proteinases / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / nucleosome / cell-cell junction / lamellipodium / actin cytoskeleton / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / HATs acetylate histones / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, cytoplasmic 1 / HCG15971, isoform CRA_a
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å
データ登録者Galkin, V.E. / Orlova, A. / Cherepanova, O. / Lebart, M.C. / Egelman, E.H.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008
タイトル: High-resolution cryo-EM structure of the F-actin-fimbrin/plastin ABD2 complex.
著者: Vitold E Galkin / Albina Orlova / Olga Cherepanova / Marie-Christine Lebart / Edward H Egelman /
要旨: Many actin binding proteins have a modular architecture, and calponin-homology (CH) domains are one such structurally conserved module found in numerous proteins that interact with F-actin. The ...Many actin binding proteins have a modular architecture, and calponin-homology (CH) domains are one such structurally conserved module found in numerous proteins that interact with F-actin. The manner in which CH-domains bind F-actin has been controversial. Using cryo-EM and a single-particle approach to helical reconstruction, we have generated 12-A-resolution maps of F-actin alone and F-actin decorated with a fragment of human fimbrin (L-plastin) containing tandem CH-domains. The high resolution allows an unambiguous fit of the crystal structure of fimbrin into the map. The interaction between fimbrin ABD2 (actin binding domain 2) and F-actin is different from any interaction previously observed or proposed for tandem CH-domain proteins, showing that the structural conservation of the CH-domains does not lead to a conserved mode of interaction with F-actin. Both the stapling of adjacent actin protomers and the additional closure of the nucleotide binding cleft in F-actin when the fimbrin fragment binds may explain how fimbrin can stabilize actin filaments. A mechanism is proposed where ABD1 of fimbrin becomes activated for binding a second actin filament after ABD2 is bound to a first filament, and this can explain how mutations of residues buried in the interface between ABD2 and ABD1 can rescue temperature-sensitive defects in actin.
履歴
登録2008年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_single_particle_entity / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin
B: fimbrin ABD2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4162
ポリマ－68,4162
非ポリマー00
水00
1
A: Actin
B: fimbrin ABD2
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)684,15820
ポリマ－684,15820
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation9
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 10 / Rise per n subunits: 27.3 Å / Rotation per n subunits: -166.5 °)

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要素

#1: タンパク質 Actin / Beta-actin / PS1TP5-binding protein 1


分子量: 41651.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PS1TP5BP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1KLZ0, UniProt: P60709*PLUS
#2: タンパク質 fimbrin ABD2


分子量: 26764.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Actin-Fimbrin ABD2 Complex / タイプ: COMPLEX
詳細: helical filament. rotation by -166.5 degrees about the z-axis (x=0, y=0), translation by 27.3 Angstroms along the z-axis
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM
画像スキャンScanner model: NIKON COOLSCAN

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解析

CTF補正詳細: micrographs were multiplied by the CTF function, and the final reconstruction was then divided by the summed squared CTFs
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 12 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 2.38 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.38 Å / 倍率補正: TMV / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11PXY

1pxy

11PXY1PDBexperimental model
22BTF

2btf

12BTF2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4795 0 0 0 4795

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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