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- PDB-3bwk: Crystal Structure of Falcipain-3 with Its inhibitor, K11017 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bwk
タイトルCrystal Structure of Falcipain-3 with Its inhibitor, K11017
要素Cysteine protease falcipain-3
キーワードHYDROLASE / falcipain / malaria / cysteine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C1P / Cysteine protease falcipain-3 / Cysteine protease falcipain-3
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Kerr, I. / Lee, J.H. / Brinen, L.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Vinyl sulfones as antiparasitic agents and a structural basis for drug design.
著者: Kerr, I.D. / Lee, J.H. / Farady, C.J. / Marion, R. / Rickert, M. / Sajid, M. / Pandey, K.C. / Caffrey, C.R. / Legac, J. / Hansell, E. / McKerrow, J.H. / Craik, C.S. / Rosenthal, P.J. / Brinen, L.S.
履歴
登録2008年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年9月7日Group: Non-polymer description
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine protease falcipain-3
B: Cysteine protease falcipain-3
C: Cysteine protease falcipain-3
D: Cysteine protease falcipain-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,10113
ポリマ－109,5024
非ポリマー2,5999
水8,953497
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9910 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area39360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.996, 113.996, 226.116
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質
Cysteine protease falcipain-3


分子量: 27375.580 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
参照: UniProt: Q9NBA7, UniProt: Q9NAW4*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-C1P / N~2~-(morpholin-4-ylcarbonyl)-N-[(3S)-1-phenyl-5-(phenylsulfonyl)pentan-3-yl]-L-leucinamide / K11017, bound form


分子量: 529.691 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H39N3O5S
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 497 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.26M ammonium sulfate, 0.1M Tris, 0.2M lithium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97773 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: side scattering I-beam bent single crystal, asymmetric cut 4.9650 deg
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97773 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→101.53 Å / Num. obs: 57700 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル解像度: 2.42→2.55 Å / 冗長度: 14.6 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 23.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BPM

3bpm


解像度: 2.42→101.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 9.405 / SU ML: 0.126 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.263 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20886 2924 5.1 %RANDOM
Rwork0.17459 ---
obs0.17637 54685 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.97 Å20 Å20 Å2
2--0.97 Å20 Å2
3----1.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→101.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7505 0 173 497 8175
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227900
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025359
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.491.97510698
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9463.00912786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6245947
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.42224.492374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.709151245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3691530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21082
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028841
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021661
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.21338
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.25391
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.23801
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.23941
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.010.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2990.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.160.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.81.56031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.151.51960
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05427485
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.87334040
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6794.53211
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.42→2.483 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 220 -
Rwork0.189 3998 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8746-0.4154-0.21351.81330.19921.4218-0.06430.06520.1104-0.06850.0714-0.059-0.154-0.0612-0.0071-0.11280.0178-0.0405-0.0633-0.0222-0.13733.9835-10.880342.1431
21.81350.3593-0.1151.74250.40681.4273-0.0881-0.0847-0.1275-0.05520.00490.04490.0801-0.09830.0833-0.1302-0.03730.0495-0.0095-0.0861-0.11143.7747-47.085417.0946
31.51470.0729-0.28721.9601-0.39042.1186-0.21930.0678-0.259-0.05540.10710.00920.2023-0.17780.1122-0.1062-0.0160.1196-0.0842-0.0275-0.1007-3.5541-49.060244.2839
41.634-0.11-0.09422.44150.52761.9007-0.02190.14860.0475-0.4737-0.05680.1425-0.3198-0.34650.07870.02610.079-0.1198-0.003-0.0256-0.185-8.1843-9.823216.8523
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 241
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 241
3X-RAY DIFFRACTION3C-1 - 241
4X-RAY DIFFRACTION4D0 - 241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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