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万見
- PDB-3brk: Crystal Structure of ADP-Glucose Pyrophosphorylase from Agrobacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3brk
タイトルCrystal Structure of ADP-Glucose Pyrophosphorylase from Agrobacterium tumefaciens
要素Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / ADP-glucose pyrophosphorylase / Agrobacterium tumefaciens / allostery / kinetics / structure-function relationships / site-directed mutagenesis / Glycogen biosynthesis / Nucleotidyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-1-phosphate adenylyltransferase / glucose-1-phosphate adenylyltransferase activity / glycogen biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-1-phosphate adenylyltransferase GlgC, bacterial / ADP-glucose pyrophosphorylase, conserved site / Glucose-1-phosphate adenylyltransferase / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 1. / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 2. / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 3. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...Glucose-1-phosphate adenylyltransferase GlgC, bacterial / ADP-glucose pyrophosphorylase, conserved site / Glucose-1-phosphate adenylyltransferase / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 1. / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 2. / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 3. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Agrobacterium tumefaciens (植物への病原性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cupp-Vickery, J. / Meyer, C. / Igarashi, R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structural analysis of ADP-glucose pyrophosphorylase from the bacterium Agrobacterium tumefaciens.
著者: Cupp-Vickery, J.R. / Igarashi, R.Y. / Perez, M. / Poland, M. / Meyer, C.R.
履歴
登録2007年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7974
ポリマ－47,5091
非ポリマー2883
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
X: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
ヘテロ分子

X: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5958
ポリマ－95,0182
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area3960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.380, 93.793, 140.293
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-674-

HOH

21X-677-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glucose-1-phosphate adenylyltransferase / ADP-glucose synthase / ADP-glucose pyrophosphorylase / ADPGlc PPase


分子量: 47509.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Agrobacterium tumefaciens (植物への病原性)
遺伝子: glgC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P39669, glucose-1-phosphate adenylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 1.5M lithium sulfate, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.979 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2004年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→79 Å / Num. all: 33214 / Num. obs: 33214 / % possible obs: 99.9 % / Rsym value: 0.069

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.1.24精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→46.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 5.4 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.191 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 3336 10 %RANDOM
Rwork0.221 ---
all0.225 33214 --
obs0.225 33213 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.297 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.82 Å20 Å20 Å2
2--1.67 Å20 Å2
3----2.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2975 0 15 238 3228
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0213054
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022771
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4871.9484150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92236403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8565392
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1450.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023475
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02638
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2665
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2390.23261
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21846
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2130.2158
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1010.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.310.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1540.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7211.51951
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29923109
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9831103
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0824.51041
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.328 234
Rwork0.264 2177
all-2411

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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