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- PDB-3bpm: Crystal Structure of Falcipain-3 with Its inhibitor, Leupeptin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bpm
タイトルCrystal Structure of Falcipain-3 with Its inhibitor, Leupeptin
要素
  • Cysteine protease falcipain-3
  • Leupeptin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / falcipain / malaria / cysteine protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEUPEPTIN / : / Cysteine protease falcipain-3 / Cysteine protease falcipain-3
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
Streptomyces roseus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者kerr, I.D. / Lee, J.H. / Brinen, L.S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structures of falcipain-2 and falcipain-3 bound to small molecule inhibitors: implications for substrate specificity.
著者: Kerr, I.D. / Lee, J.H. / Pandey, K.C. / Harrison, A. / Sajid, M. / Rosenthal, P.J. / Brinen, L.S.
履歴
登録2007年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年12月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine protease falcipain-3
B: Cysteine protease falcipain-3
D: Leupeptin
C: Leupeptin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0919
ポリマ－55,6104
非ポリマー4805
水1,36976
1
A: Cysteine protease falcipain-3
D: Leupeptin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0935
ポリマ－27,8052
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cysteine protease falcipain-3
C: Leupeptin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9974
ポリマ－27,8052
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)154.570, 154.570, 129.011
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 Cysteine protease falcipain-3


分子量: 27375.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
参照: UniProt: Q9NBA7, UniProt: Q9NAW4*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質・ペプチド Leupeptin


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 429.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Streptomyces roseus (バクテリア) / 参照: NOR: NOR00487, LEUPEPTIN
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.015 M Magnesium Acetate, 50 mM Sodium cacodylate, 1.3 M Ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: side-scattering cuberoot I-beam bent single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→92.85 Å / Num. obs: 20625 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15.9 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.023 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 16.3 % / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / Rsym value: 0.124 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BPF

3bpf


解像度: 2.5→92.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 16.266 / SU ML: 0.187 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.483 / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22423 1056 5.1 %RANDOM
Rwork0.18959 ---
obs0.19138 19568 99.98 %-
all-20625 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å2-0.08 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→92.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3815 0 25 76 3916
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223936
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022659
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5491.9715327
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.913.0096377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7155472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.53724.545187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.08615623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9621515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024405
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02838
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2819
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.22780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1950.21957
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0950.22051
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0890.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2410.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6931.52997
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1311.5984
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.93723764
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.53631963
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2594.51563
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 73 -
Rwork0.246 1419 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4862-0.2604-0.12721.80420.2790.93860.0223-0.02280.03170.1395-0.0488-0.03130.0332-0.07190.0265-0.1028-0.018-0.0046-0.1766-0.00340.0891-0.95725.261-23.01
22.98850.156-0.29952.0114-0.23222.4175-0.05390.49930.1369-0.3460.03180.14160.2255-0.06220.0221-0.08880.0554-0.0475-0.09150.0369-0.0323-11.52126.552-48.411
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 250
2X-RAY DIFFRACTION2B9 - 249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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