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- PDB-3boa: Crystal structure of yeast protein disulfide isomerase. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3boa
タイトルCrystal structure of yeast protein disulfide isomerase.
要素Protein disulfide-isomerase
キーワードISOMERASE / Disulfide bond formation / Endoplasmic reticulum / Molecular flexibility / Protein folding / Thioredoxin / Glycoprotein / Redox-active center
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase complex / Calnexin/calreticulin cycle / protein disulfide-isomerase / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / response to endoplasmic reticulum stress / unfolded protein binding / protein folding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein disulfide-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Tian, G. / Lennarz, W.J. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: The Catalytic Activity of Protein-disulfide Isomerase Requires a Conformationally Flexible Molecule.
著者: Tian, G. / Kober, F.X. / Lewandrowski, U. / Sickmann, A. / Lennarz, W.J. / Schindelin, H.
履歴
登録2007年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4221
ポリマ－56,4221
非ポリマー00
水00
1
A: Protein disulfide-isomerase

A: Protein disulfide-isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,8432
ポリマ－112,8432
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
Buried area4640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.921, 123.154, 75.721
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase / PDI / Thioredoxin- related glycoprotein 1


分子量: 56421.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: W303 / 遺伝子: PDI1, MFP1, TRG1 / プラスミド: pTYB12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Codon+ RIL / 参照: UniProt: P17967, protein disulfide-isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.2 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM NaCacodylate 6.5, 0.35M MgCl2, 29% PEG2000 MME, 1mM BaCl2 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月30日
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→50 Å / Num. obs: 6049 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.6 % / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 3.7→3.76 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.696 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2B5E

2b5e


解像度: 3.7→19.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 190.152 / SU ML: 1.178 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 1.05 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33984 306 5.1 %RANDOM
Rwork0.23919 ---
obs0.2442 5738 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 168.842 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å20 Å20 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→19.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3864 0 0 0 3864
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223954
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023428
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.181.9585369
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79838046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1475489
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.07926.169201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.37315656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.954157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024466
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02758
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.21258
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1720.24147
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.21941
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.22414
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2147
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0280.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1720.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1630.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.251.53135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0241.5983
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.29623942
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.32531767
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5154.51427
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.793 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.463 24 -
Rwork0.408 411 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.299-4.21984.00595.8035-2.5799.9633-1.097-0.5758-0.01041.3230.7154-0.4082-0.75211.15520.38160.7181-0.0477-0.29520.0071-0.1284-0.3479-66.8744-77.8342-7.3378
26.8031-0.8478-1.008915.60351.260310.18250.36850.27490.00981.9846-0.51271.2943-0.2306-0.91770.1442-0.1713-0.3175-0.0304-0.06190.1482-0.3963-41.1313-74.101513.3367
36.40810.0675-0.315810.5532.75157.31280.3087-0.21260.26450.38840.3982-1.7069-0.17640.0156-0.7068-0.7165-0.1346-0.2374-0.31590.1672-0.2674-23.8723-49.266810.7834
43.6688-2.89873.417711.4917-5.9339.22180.0631-0.27360.25810.3636-0.33670.4245-0.4865-0.45580.2736-0.34890.06980.036-0.13040.0502-0.2724-45.0179-18.91761.299
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA24 - 1406 - 122
2X-RAY DIFFRACTION2AA141 - 240123 - 222
3X-RAY DIFFRACTION3AA241 - 367223 - 349
4X-RAY DIFFRACTION4AA368 - 513350 - 495

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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