PDB-3blr: Crystal Structure of Human CDK9/cyclinT1 in complex with Flavopiridol

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3blr

タイトル

Crystal Structure of Human CDK9/cyclinT1 in complex with Flavopiridol

要素

Cell division protein kinase 9
Cyclin-T1

キーワード

TRANSCRIPTION / transcriptional CDK-cyclin complex / phosphorylated / Flavopiridol / Alternative splicing / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase / Transcription regulation / Transferase / Acetylation / Cell cycle / Cell division / Coiled coil / Host-virus interaction

機能・相同性

機能・相同性情報

P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / nucleus localization / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation by host of viral transcription ...P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / nucleus localization / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation by host of viral transcription / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / replication fork processing / cellular response to cytokine stimulus / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / cyclin-dependent kinase / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA repair / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / cyclin binding / transcription elongation factor complex / molecular condensate scaffold activity / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PML body / transcription coactivator binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / kinase activity / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / cell population proliferation / transcription by RNA polymerase II / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein kinase activity / response to xenobiotic stimulus / cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cell division / protein phosphorylation / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.8 Å

データ登録者

Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Johnson, L.N.

引用

ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: The structure of P-TEFb (CDK9/cyclin T1), its complex with flavopiridol and regulation by phosphorylation
著者: Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Troiani, S. / Rusconi, L. / Bullock, A.N. / Debreczeni, J.E. / Knapp, S. / Johnson, L.N.

履歴

登録	2007年12月11日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.0	2008年7月1日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2021年11月10日	Group: Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.3	2023年11月1日	Group: Data collection / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

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その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	3blr_validation.pdf.gz	816.1 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	3blr_full_validation.pdf.gz	823.1 KB	表示
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関連構造データ

関連構造データ	2ivxC 3blhSC 3blqC S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	4bch-d 4bcj-d 3blq-d 4bcf-d 4ec9-d 4bci-d 3lq5-d 3my1-d 4bcg-d 3tnh-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目

#236 - 2019年8月
サイクリンとサイクリン依存性キナーゼ (Cyclin and Cyclin-dependent Kinase)
類似性 (6)
#240 - 2019年12月
低酸素誘導因子 (Hypoxia-Inducible Factors)
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エンハンセオソーム (Enhanceosome)
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#213 - 2017年9月
サーチュイン (Sirtuins)
類似性 (1)
#234 - 2019年6月
MDM2とがん (MDM2 and Cancer)
類似性 (2)
#221 - 2018年5月
ヒトパピローマウイルスとワクチン (Human Papillomavirus and Vaccines)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Cell division protein kinase 9

B: Cyclin-T1

ヘテロ分子

68.9 kDa, 2 ポリマー
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1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	173.922, 173.922, 97.173
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number	146
Space group name H-M	H3

#1: タンパク質	Cell division protein kinase 9 / Cyclin-dependent kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / C-2K / Cell division cycle 2- ...Cyclin-dependent kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / C-2K / Cell division cycle 2-like protein kinase 4 分子量: 38054.082 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK9 / プラスミド: pVL1392 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 株 (発現宿主): SF9 参照: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase
#2: タンパク質	Cyclin-T1 / CycT1 / Cyclin-T 分子量: 30119.426 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-259 / Mutation: Q77R, E96G, F241L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNT1 / プラスミド: pVL1392 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O60563
#3: 化合物	ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO₄
#4: 化合物	ChemComp-CPB / 2-(2-CHLORO-PHENYL)-5,7-DIHYDROXY-8-(3-HYDROXY-1-METHYL-PIPERIDIN-4-YL)-4H-BENZOPYRAN-4-ONE / FLAVOPIRIDOL / 5,7-ジヒドロキシ-2-(2-クロロフェニル)-8-(1-メチル-3β-ヒドロキシピペリジン-4β-イル)-4H-1(以下略) 分子量: 401.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂₁H₂₀ClNO₅ / コメント: 阻害剤, alkaloid*YM
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 4.15 Å³/Da / 溶媒含有率: 70.35 %
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2 詳細: 0.1M NaK phosphate, 20% PEG 1000, 0.2M NaCl, 4mM TCEP, 0.1mM Flavopiridol , pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

ESRF

/ ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9765 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月18日

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.9765 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 2.8→38.378 Å / Num. all: 26960 / Num. obs: 26960 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.7 % / R_merge(I) obs: 0.093 / R_sym value: 0.093 / Net I/σ(I): 5

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Mean I/σ(I) obs	Num. measured all	Num. unique all	R_sym value	% possible all
2.8-2.95	5.8	0.585	1.2	22770	3943	0.585	100
2.95-3.13	5.8	0.334	2.1	21584	3732	0.334	100
3.13-3.35	5.8	0.19	3.7	20370	3525	0.19	100
3.35-3.61	5.8	0.124	5.5	18839	3263	0.124	100
3.61-3.96	5.8	0.094	7.1	17189	2981	0.094	100
3.96-4.43	5.7	0.078	8	15803	2751	0.078	100
4.43-5.11	5.7	0.079	7.8	13556	2379	0.079	100
5.11-6.26	5.6	0.097	6.2	11384	2017	0.097	99.8
6.26-8.85	5.4	0.07	7.8	8305	1551	0.07	100
8.85-59.55	5.3	0.064	9.5	4363	818	0.064	95.4

-
解析

ソフトウェア

名称	分類
ProDC	データ収集
PHASES	位相決定
PHENIX	精密化
MOSFLM	データ削減
SCALA	データスケーリング

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BLH

3blh

解像度: 2.8→36.96 Å / FOM work R set: 0.84 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ml

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.228	2699	5.02 %	RANDOM
R_work	0.176	-	-	-
all	-	26960	-	-
obs	-	26956	99.55 %	-

溶媒の処理

B_sol: 50.12 Å² / k_sol: 0.306 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso max: 223.93 Å² / B_iso mean: 89.79 Å² / B_iso min: 39.02 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	1.301 Å²	-0 Å²	-0 Å²
2-	-	1.301 Å²	0 Å²
3-	-	-	-2.602 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.8→36.96 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	4488	0	43	20	4551

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Weight
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.66	1
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.004	1
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.049	1
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	10.303	1
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.002	1
X-RAY DIFFRACTION	f_nbd_refined	4.075	1

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	Total num. of bins used	% reflection obs (%)
2.8-2.809	0.243	471	X-RAY DIFFRACTION	102	95
2.809-2.819	0.275	543	X-RAY DIFFRACTION	102	97
2.819-2.828	0.272	510	X-RAY DIFFRACTION	102	92
2.828-2.838	0.258	492	X-RAY DIFFRACTION	102	93
2.838-2.847	0.257	556	X-RAY DIFFRACTION	102	94
2.847-2.857	0.249	444	X-RAY DIFFRACTION	102	93
2.857-2.867	0.254	507	X-RAY DIFFRACTION	102	94
2.867-2.877	0.266	469	X-RAY DIFFRACTION	102	95
2.877-2.888	0.238	530	X-RAY DIFFRACTION	102	97
2.888-2.898	0.245	483	X-RAY DIFFRACTION	102	94
2.898-2.908	0.271	526	X-RAY DIFFRACTION	102	99
2.908-2.919	0.262	519	X-RAY DIFFRACTION	102	96
2.919-2.93	0.261	556	X-RAY DIFFRACTION	102	93
2.93-2.941	0.241	448	X-RAY DIFFRACTION	102	95
2.941-2.952	0.255	459	X-RAY DIFFRACTION	102	94
2.952-2.964	0.239	486	X-RAY DIFFRACTION	102	94
2.964-2.975	0.244	525	X-RAY DIFFRACTION	102	93
2.975-2.987	0.231	540	X-RAY DIFFRACTION	102	96
2.987-2.999	0.232	457	X-RAY DIFFRACTION	102	95
2.999-3.011	0.244	546	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.011-3.024	0.22	480	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.024-3.036	0.244	518	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.036-3.049	0.235	446	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.049-3.062	0.221	507	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.062-3.075	0.218	549	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.075-3.088	0.216	488	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.088-3.102	0.222	506	X-RAY DIFFRACTION	102	93
3.102-3.116	0.221	513	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.116-3.13	0.215	460	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.13-3.145	0.205	574	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.145-3.159	0.2	422	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.159-3.174	0.194	531	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.174-3.19	0.225	462	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.19-3.205	0.218	533	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.205-3.221	0.217	551	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.221-3.237	0.207	428	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.237-3.253	0.206	484	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.253-3.27	0.205	552	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.27-3.288	0.215	507	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.288-3.305	0.196	535	X-RAY DIFFRACTION	102	98
3.305-3.323	0.197	468	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.323-3.342	0.209	539	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.342-3.36	0.194	427	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.36-3.379	0.18	551	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.379-3.399	0.198	498	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.399-3.419	0.185	511	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.419-3.44	0.181	490	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.44-3.461	0.196	501	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.461-3.482	0.181	505	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.482-3.505	0.208	518	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.505-3.527	0.189	493	X-RAY DIFFRACTION	102	93
3.527-3.551	0.185	468	X-RAY DIFFRACTION	102	92
3.551-3.575	0.187	472	X-RAY DIFFRACTION	102	91
3.575-3.599	0.175	516	X-RAY DIFFRACTION	102	93
3.599-3.625	0.196	557	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.625-3.651	0.175	460	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.651-3.677	0.174	509	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.677-3.705	0.173	500	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.705-3.734	0.164	490	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.734-3.763	0.176	509	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.763-3.793	0.173	473	X-RAY DIFFRACTION	102	97
3.793-3.825	0.157	530	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.825-3.857	0.163	516	X-RAY DIFFRACTION	102	96
3.857-3.89	0.167	513	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.89-3.925	0.162	464	X-RAY DIFFRACTION	102	94
3.925-3.961	0.161	498	X-RAY DIFFRACTION	102	97
3.961-3.998	0.15	542	X-RAY DIFFRACTION	102	95
3.998-4.037	0.157	476	X-RAY DIFFRACTION	102	94
4.037-4.077	0.143	505	X-RAY DIFFRACTION	102	93
4.077-4.12	0.136	486	X-RAY DIFFRACTION	102	94
4.12-4.163	0.133	497	X-RAY DIFFRACTION	102	94
4.163-4.209	0.147	534	X-RAY DIFFRACTION	102	95
4.209-4.257	0.132	479	X-RAY DIFFRACTION	102	97
4.257-4.307	0.14	489	X-RAY DIFFRACTION	102	96
4.307-4.359	0.135	492	X-RAY DIFFRACTION	102	95
4.359-4.414	0.124	586	X-RAY DIFFRACTION	102	96
4.414-4.472	0.127	443	X-RAY DIFFRACTION	102	96
4.472-4.533	0.136	518	X-RAY DIFFRACTION	102	94
4.533-4.598	0.137	512	X-RAY DIFFRACTION	102	96
4.598-4.667	0.129	486	X-RAY DIFFRACTION	102	93
4.667-4.739	0.14	486	X-RAY DIFFRACTION	102	93
4.739-4.817	0.117	513	X-RAY DIFFRACTION	102	94
4.817-4.9	0.126	480	X-RAY DIFFRACTION	102	97
4.9-4.989	0.121	534	X-RAY DIFFRACTION	102	95
4.989-5.084	0.126	472	X-RAY DIFFRACTION	102	96
5.084-5.188	0.129	494	X-RAY DIFFRACTION	102	91
5.188-5.3	0.134	516	X-RAY DIFFRACTION	102	95
5.3-5.423	0.149	512	X-RAY DIFFRACTION	102	95
5.423-5.558	0.136	494	X-RAY DIFFRACTION	102	95
5.558-5.708	0.16	518	X-RAY DIFFRACTION	102	97
5.708-5.876	0.159	477	X-RAY DIFFRACTION	102	93
5.876-6.064	0.163	499	X-RAY DIFFRACTION	102	94
6.064-6.28	0.185	499	X-RAY DIFFRACTION	102	94
6.28-6.53	0.182	507	X-RAY DIFFRACTION	102	96
6.53-6.826	0.173	474	X-RAY DIFFRACTION	102	92
6.826-7.183	0.162	491	X-RAY DIFFRACTION	102	95
7.183-7.629	0.16	520	X-RAY DIFFRACTION	102	95
7.629-8.212	0.139	504	X-RAY DIFFRACTION	102	94
8.212-9.028	0.13	502	X-RAY DIFFRACTION	102	96
9.028-10.31	0.116	495	X-RAY DIFFRACTION	102	94
10.31-12.897	0.13	464	X-RAY DIFFRACTION	102	88
12.897-36.96	0.256	461	X-RAY DIFFRACTION	102	86

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.1558	-0.0481	0.2308	2.3252	0.1658	1.7915	0.285	0.1592	-0.3481	0.4787	-0.2628	0.085	0.5758	-0.0003	-0.0105	0.4702	-0.0968	-0.0915	0.3886	0.0145	0.551	47.9636	-17.5831	-2.0273
2	2.1264	-0.4559	-0.22	1.0889	0.1026	1.4084	0.1268	0.0799	0.2013	0.1104	-0.071	-0.3659	-0.1029	0.0886	-0.045	0.3344	-0.0381	-0.1093	0.4676	-0.0606	0.4375	21.4353	3.7177	-20.7099

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain A	A	7 - 326
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain B	B	9 - 259

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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