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- PDB-3blr: Crystal Structure of Human CDK9/cyclinT1 in complex with Flavopiridol -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3blr | ||||||
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Title | Crystal Structure of Human CDK9/cyclinT1 in complex with Flavopiridol | ||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / transcriptional CDK-cyclin complex / phosphorylated / Flavopiridol / Alternative splicing / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase / Transcription regulation / Transferase / Acetylation / Cell cycle / Cell division / Coiled coil / Host-virus interaction | ||||||
Function / homology | ![]() P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / nucleus localization / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation by host of viral transcription ...P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / nucleus localization / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation by host of viral transcription / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / replication fork processing / cellular response to cytokine stimulus / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / cyclin-dependent kinase / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA repair / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / cyclin binding / transcription elongation factor complex / molecular condensate scaffold activity / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PML body / transcription coactivator binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / kinase activity / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / cell population proliferation / transcription by RNA polymerase II / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein kinase activity / response to xenobiotic stimulus / cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cell division / protein phosphorylation / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Johnson, L.N. | ||||||
![]() | ![]() Title: The structure of P-TEFb (CDK9/cyclin T1), its complex with flavopiridol and regulation by phosphorylation Authors: Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Troiani, S. / Rusconi, L. / Bullock, A.N. / Debreczeni, J.E. / Knapp, S. / Johnson, L.N. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
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Data in CIF | ![]() | 29.5 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2ivxC ![]() 3blhSC ![]() 3blqC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 38054.082 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 2-330 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase | ||||
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#2: Protein | Mass: 30119.426 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 2-259 / Mutation: Q77R, E96G, F241L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-CPB / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.15 Å3/Da / Density % sol: 70.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.2 Details: 0.1M NaK phosphate, 20% PEG 1000, 0.2M NaCl, 4mM TCEP, 0.1mM Flavopiridol , pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 18, 2007 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9765 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.8→38.378 Å / Num. all: 26960 / Num. obs: 26960 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3BLH Resolution: 2.8→36.96 Å / FOM work R set: 0.84 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / Stereochemistry target values: ml
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Solvent computation | Bsol: 50.12 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 223.93 Å2 / Biso mean: 89.79 Å2 / Biso min: 39.02 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→36.96 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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