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- PDB-3bjw: Crystal Structure of ecarpholin S complexed with suramin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bjw
タイトルCrystal Structure of ecarpholin S complexed with suramin
要素Phospholipase A2
キーワードHYDROLASE / snake venom / Phospholipase A2 / suramin / Ser49 / complex / Calcium / Lipid degradation / Metal-binding / Secreted / Toxin
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / phospholipid metabolic process / phospholipid binding / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SVR / Basic phospholipase A2 homolog ecarpholin S
類似検索 - 構成要素
生物種Echis carinatus (ヘビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zhou, X. / Sivaraman, J.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2008
タイトル: Structural Characterization of Myotoxic Ecarpholin S from Echis carinatus Venom
著者: Zhou, X. / Tan, T.C. / Valiyaveettil, S. / Go, M.L. / Kini, R.M. / Velazquez-Campoy, A. / Sivaraman, J.
履歴
登録2007年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2007年12月18日ID: 2QHG
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2
B: Phospholipase A2
C: Phospholipase A2
D: Phospholipase A2
E: Phospholipase A2
F: Phospholipase A2
G: Phospholipase A2
H: Phospholipase A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,27820
ポリマ－110,7118
非ポリマー15,56712
水6,666370
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31990 Å2
ΔGint-526.4 kcal/mol
Surface area42850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.450, 132.250, 86.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.330, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Phospholipase A2 / Ecarpholin S / Phosphatidylcholine 2-acylhydrolase


分子量: 13838.879 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echis carinatus (ヘビ) / 参照: UniProt: P48650, phospholipase A2
#2: 化合物
ChemComp-SVR / 8,8'-[CARBONYLBIS[IMINO-3,1-PHENYLENECARBONYLIMINO(4-METHYL-3,1-PHENYLENE)CARBONYLIMINO]]BIS-1,3,5-NAPHTHALENETRISULFON IC ACID / SURAMIN / スラミン


分子量: 1297.280 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H40N6O23S6 / コメント: 薬剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 370 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.6
詳細: 10% PEG3350, 10% iso-propanol, 0.1M sodium citrate, the ratio of suramin to protein is 1.5:1, pH5.6, EVAPORATION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年3月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 55923 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 0.998 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Num. unique all: 4937 / Χ2: 0.918 / % possible all: 86.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JIA

1jia


解像度: 2.3→20 Å / FOM work R set: 0.796 / σ(F): 4322
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 4538 9 %
Rwork0.217 --
obs-45082 89.6 %
溶媒の処理Bsol: 32.932 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 33.702 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.335 Å20 Å2-1.216 Å2
2--0.579 Å20 Å2
3---0.756 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7672 0 1032 370 9074
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.482
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.0571.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.6482
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.7062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.3472.5
Refine LS restraints NCSRms: 0 / タイプ: restrain / Weight: 300
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4svr.paramsvr.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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