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万見
- PDB-3biy: Crystal structure of p300 histone acetyltransferase domain in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3biy
タイトルCrystal structure of p300 histone acetyltransferase domain in complex with a bisubstrate inhibitor, Lys-CoA
要素Histone acetyltransferase p300
キーワードTRANSFERASE / p300 HAT / Bisubstrate inhibitor / protein-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral defense response / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / thigmotaxis ...behavioral defense response / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / thigmotaxis / histone H2B acetyltransferase activity / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / peptidyl-lysine acetylation / lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / histone H4 acetyltransferase activity / internal peptidyl-lysine acetylation / cellular response to L-leucine / histone H3 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / peptide N-acetyltransferase activity / acetylation-dependent protein binding / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / histone H3K18 acetyltransferase activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / TGFBR3 expression / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / Polo-like kinase mediated events / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / positive regulation by host of viral transcription / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / face morphogenesis / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / regulation of glycolytic process / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Nuclear events mediated by NFE2L2 / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / FOXO-mediated transcription of cell death genes / Regulation of NFE2L2 gene expression / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / platelet formation / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / megakaryocyte development / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / macrophage derived foam cell differentiation / regulation of tubulin deacetylation / nuclear androgen receptor binding / STAT family protein binding / protein acetylation / acyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / fat cell differentiation / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Formation of paraxial mesoderm / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / PI5P Regulates TP53 Acetylation / acetyltransferase activity / Zygotic genome activation (ZGA) / RUNX3 regulates p14-ARF / NF-kappaB binding / histone acetyltransferase complex / Attenuation phase / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / somitogenesis / negative regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of gluconeogenesis / cellular response to nutrient levels / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / pre-mRNA intronic binding / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / histone acetyltransferase activity / regulation of cellular response to heat / histone acetyltransferase / skeletal muscle tissue development / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / RORA activates gene expression / positive regulation of TORC1 signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / B cell differentiation / negative regulation of autophagy / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of signal transduction by p53 class mediator
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-01K / BROMIDE ION / Histone acetyltransferase p300
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Liu, X. / Wang, L. / Zhao, K. / Thompson, P.R. / Hwang, Y. / Marmorstein, R. / Cole, P.A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: The structural basis of protein acetylation by the p300/CBP transcriptional coactivator
著者: Liu, X. / Wang, L. / Zhao, K. / Thompson, P.R. / Hwang, Y. / Marmorstein, R. / Cole, P.A.
履歴
登録2007年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase p300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3707
ポリマ－43,9761
非ポリマー1,3946
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.513, 61.513, 101.153
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase p300 / E.C.2.3.1.48 / E1A-associated protein p300


分子量: 43975.926 Da / 分子数: 1 / 断片: acetyltransferase domain / 変異: K1637R, M1652G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EP300, P300 / プラスミド: pTYB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-CodonPlus / 参照: UniProt: Q09472, histone acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物 ChemComp-01K / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tetrahydrofuran-2-yl]methyl (3R,20R)-20-carbamoyl-3-hydroxy-2,2-dimethyl-4,8,14,22-tetraoxo-12-thia-5,9,15,21-tetraazatricos-1-yl dihydrogen diphosphate / Lysine-COENZYME A derivative


分子量: 994.794 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H53N10O19P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES sodium pH 7.5, 20% w/v polyethylene glycol 4,000, 10% v/v 2-Propanol , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1931
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X6A10.9786, 0.9789, 0.9287, 0.9193, 0.9253
2
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2006年10月21日
2
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) channel cut monochromatorMADMx-ray1
2Si(111) channel cut monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97861
20.97891
30.92871
40.91931
50.92531
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 41358 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.7-1.765.50.6581,2100
1.76-1.835.50.4651,2100
1.83-1.915.60.3191,2100
1.91-2.025.60.191,2100
2.02-2.145.60.1221,2100
2.14-2.315.60.0851,2100
2.31-2.545.60.061,2100
2.54-2.915.60.0431,2100
2.91-3.665.60.0261,2100
3.66-505.40.0231,299.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SHELX位相決定
精密化解像度: 1.7→26.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 3.645 / SU ML: 0.063 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21342 1980 5.1 %RANDOM
Rwork0.18158 ---
obs0.18312 37202 94.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.462 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→26.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2589 0 69 234 2892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222728
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4111.9853697
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6145315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.41323.13131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.3615459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2151521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2388
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022089
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.21241
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21875
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2205
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1280.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8821.51636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34922594
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.41831232
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7014.51103
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 149 -
Rwork0.203 2451 -
obs--85.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9633-0.030.49250.6807-0.01691.8268-0.1318-0.10080.17160.0111-0.0177-0.0398-0.3101-0.06580.1495-0.01320.0061-0.0488-0.0818-0.0187-0.0069-8.32125.3991.367
23.26850.37670.47042.71850.70573.1262-0.0456-0.0679-0.0545-0.0328-0.110.1084-0.1217-0.2960.1556-0.05820.00710.0007-0.0268-0.0197-0.0512-17.62915.9621.474
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1287 - 16641 - 378
2X-RAY DIFFRACTION2AG7001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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