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万見
- PDB-3big: Crystal structure of the fructose-1,6-bisphosphatase GlpX from E.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3big
タイトルCrystal structure of the fructose-1,6-bisphosphatase GlpX from E.coli in complex with inorganic phosphate
要素Fructose-1,6-bisphosphatase class II glpX
キーワードHYDROLASE / GlpX / 1 / 6-bisphosphatase / carbohydrate metabolism / Manganese
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerol metabolic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / gluconeogenesis / manganese ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #90 / Fructose-1,6-bisphosphatase class 2/Sedoheputulose-1,7-bisphosphatase / Bacterial fructose-1,6-bisphosphatase, glpX-encoded / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Fructose-1,6-bisphosphatase 1 class 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Lunin, V.V. / Skarina, T. / Brown, G. / Yakunin, A.F. / Edwards, A.M. / Savchenko, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of the Type II Fructose-1,6-bisphosphatase GlpX from Escherichia coli.
著者: Brown, G. / Singer, A. / Lunin, V.V. / Proudfoot, M. / Skarina, T. / Flick, R. / Kochinyan, S. / Sanishvili, R. / Joachimiak, A. / Edwards, A.M. / Savchenko, A. / Yakunin, A.F.
履歴
登録2007年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase class II glpX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1413
ポリマ－36,0461
非ポリマー952
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.348, 91.348, 86.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number89
Space group name H-MP422

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要素

#1: タンパク質 Fructose-1,6-bisphosphatase class II glpX / D-fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase class II glpX / FBPase II glpX


分子量: 36046.492 Da / 分子数: 1 / 変異: D61A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: glpX, b3925, JW3896 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0A9C9, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 28% PEG 400, 0.2M CaCl2, 0.1M Hepes pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→50 Å / Num. all: 33731 / Num. obs: 33731 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 44.8
反射 シェル解像度: 1.81→1.87 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 3105 / Rsym value: 0.55 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1NI9

1ni9


解像度: 1.85→40.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.805 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23922 1593 5 %RANDOM
Rwork0.1893 ---
all0.19175 30207 --
obs0.19175 30207 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.743 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.06 Å20 Å20 Å2
2---1.06 Å20 Å2
3---2.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→40.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2362 0 6 248 2616
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222457
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4981.9863329
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.445336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.67424.06296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.05515442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9461522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2395
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021818
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.21165
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.21699
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1480.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2131.51676
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88422588
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8843870
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3834.5737
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 126 -
Rwork0.26 2136 -
obs--98.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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