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万見
- PDB-3bht: Structure of phosphorylated Thr160 CDK2/cyclin A in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bht
タイトルStructure of phosphorylated Thr160 CDK2/cyclin A in complex with the inhibitor meriolin 3
要素
  • Cell division protein kinase 2
  • Cyclin-A2
キーワードTRANSFERASE / Ser/Thr protein kinase / phosphorylation / cell cycle / ATP-binding / Cell division / Mitosis / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Cyclin
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cycle G1/S phase transition / mitotic cell cycle phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / cyclin-dependent protein kinase activity ...cell cycle G1/S phase transition / mitotic cell cycle phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / cyclin-dependent protein kinase activity / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of DNA replication / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / cellular response to nitric oxide / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cajal body / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of mitotic cell cycle / post-translational protein modification / cyclin binding / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / G1/S transition of mitotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / DNA replication / chromosome, telomeric region / endosome / chromatin remodeling / protein phosphorylation / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MFR / MONOTHIOGLYCEROL / Cyclin-dependent kinase 2 / Cyclin-A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Echalier, A. / Bettayeb, K. / Ferandin, Y. / Lozach, O. / Clement, M. / Valette, A. / Liger, F. / Marquet, B. / Morris, J.C. / Endicott, J.A. ...Echalier, A. / Bettayeb, K. / Ferandin, Y. / Lozach, O. / Clement, M. / Valette, A. / Liger, F. / Marquet, B. / Morris, J.C. / Endicott, J.A. / Joseph, B. / Meijer, L.
引用ジャーナル: Cancer Res. / 年: 2007
タイトル: Meriolins, a new class of cell death inducing kinase inhibitors with enhanced selectivity for cyclin-dependent kinases
著者: Bettayeb, K. / Tirado, O.M. / Marionneau-Lambot, S. / Ferandin, Y. / Lozach, O. / Morris, J.C. / Mateo-Lozano, S. / Drueckes, P. / Kubbutat, M.H. / Liger, F. / Marquet, B. / Joseph, B. / ...著者: Bettayeb, K. / Tirado, O.M. / Marionneau-Lambot, S. / Ferandin, Y. / Lozach, O. / Morris, J.C. / Mateo-Lozano, S. / Drueckes, P. / Kubbutat, M.H. / Liger, F. / Marquet, B. / Joseph, B. / Echalier, A. / Endicott, J.A. / Notario, V. / Meijer, L.
履歴
登録2007年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein kinase 2
B: Cyclin-A2
C: Cell division protein kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,29411
ポリマ－128,4384
非ポリマー8567
水19,4201078
1
A: Cell division protein kinase 2
B: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7016
ポリマ－64,2192
非ポリマー4824
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
手法PISA
2
C: Cell division protein kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5935
ポリマ－64,2192
非ポリマー3743
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.128, 133.770, 147.831
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase / CDK2


分子量: 34200.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A


分子量: 30018.631 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 169-430 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CCNA2, CCNA / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P30274

-
非ポリマー , 4種, 1085分子

#3: 化合物 ChemComp-MFR / 4-(4-methoxy-1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-3-yl)pyrimidin-2-amine


分子量: 241.249 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H11N5O
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-SGM / MONOTHIOGLYCEROL / (2R)-3-メルカプト-1,2-プロパンジオ-ル


分子量: 108.159 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1078 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: ammonium sulphate, potassium chloride, HEPES pH7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月29日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 95411 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.225 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 77

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
精密化解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 5.802 / SU ML: 0.097 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 4777 5 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.183 95266 95.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.32 Å20 Å20 Å2
2---1.17 Å20 Å2
3---0.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8793 0 56 1078 9927
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0229154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3651.98412441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.95351111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.55924.025400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.165151605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9821546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.21412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026817
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.24595
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.26245
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2899
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6451.55715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09328976
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.65433938
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5284.53455
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 262 -
Rwork0.207 4838 -
all-5100 -
obs--70.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.07130.06010.31570.9633-0.05851.24240.00810.0226-0.0179-0.14720.0049-0.1210.12010.0982-0.013-0.23640.01650.0273-0.0631-0.0072-0.1653-8.87623.474-12.224
21.0178-0.1631-0.25551.50930.06731.3632-0.0081-0.1319-0.1149-0.0080.0640.01530.29890.0035-0.056-0.1418-0.0112-0.0386-0.04080.053-0.1577-21.151-0.9142.449
30.88920.40910.33821.91440.19030.83470.05560.0122-0.00940.1852-0.05190.10740.0839-0.0915-0.00360.00050.00440.054-0.0503-0.0262-0.1479-42.886-12.771-31.232
41.57570.4338-0.252.51960.18951.457-0.01830.04830.260.1951-0.0310.5297-0.2088-0.19060.0492-0.00010.09730.0444-0.0796-0.0234-0.0485-44.5218.011-33.924
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA10 - 20012 - 202
2X-RAY DIFFRACTION1AA260 - 280262 - 282
3X-RAY DIFFRACTION2BB180 - 42010 - 250
4X-RAY DIFFRACTION3CC10 - 20012 - 202
5X-RAY DIFFRACTION3CC260 - 280262 - 282
6X-RAY DIFFRACTION4DD180 - 42010 - 250

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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